Хүчиллэг орчинд α-амин хүчлүүд нь суурь (амин бүлгийн дагуу), шүлтлэг орчинд хүчил (карбоксилын бүлгийн дагуу) үүрэг гүйцэтгэдэг. Зарим амин хүчлүүдэд радикал (R) нь ионжсон байж болох бөгөөд үүнтэй холбогдуулан бүх амин хүчлийг цэнэглэгдсэн ба цэнэггүй (физиологийн рН 6.0 - 8.0) гэж хувааж болно (Хүснэгт 4-ийг үз). Үүний жишээ болгон аспарагины хүчил ба лизиныг өгч болно.

Хэрэв амин хүчлийн радикалууд нь төвийг сахисан байвал тэдгээр нь α-карбоксил эсвэл α-амин бүлгийн задралд нөлөөлөхгүй бөгөөд pK утга (эдгээр бүлгүүдийн хагас задралын рН-ийн утгыг харуулсан сөрөг логарифм) харьцангуй тогтмол хэвээр байна. .

α-карбокси (pK 1) ба α-амин бүлгийн (pK 2) pK утгууд ихээхэн ялгаатай байдаг. рН дээр< pK 1 почти все молекулы аминокислоты протежированы и заряжены положительно. Напротив, при рН >pK 2 бараг бүх амин хүчлийн молекулууд сөрөг цэнэгтэй байдаг, учир нь α-карбоксил бүлэг нь салангид төлөвт байдаг.

Тиймээс орчны рН-ээс хамааран амин хүчлүүд нь нийт тэг эерэг эсвэл сөрөг цэнэгтэй байдаг. Молекулын нийт цэнэг тэг байх рН утгыг цахилгаан талбарт катод болон анод руу ч хөдөлгөхгүй, изоэлектрик цэг гэж нэрлэдэг ба pI гэж тэмдэглэнэ.

Төвийг сахисан α-амин хүчлүүдийн хувьд pI утгыг хоёр pK утгын хоорондох арифметик дундажаар олно.

Уусмалын рН нь pI-ээс бага байвал амин хүчлүүд протонжиж, эерэг цэнэгтэй тул цахилгаан талбарт катод руу шилждэг. Урвуу зураг нь pH > pI үед ажиглагдаж байна.

Цэнэглэгдсэн (хүчил эсвэл үндсэн) радикал агуулсан амин хүчлүүдийн хувьд изоэлектрик цэг нь эдгээр радикалуудын хүчиллэг эсвэл суурь чанар ба тэдгээрийн pK (pK 3) -аас хамаарна. Тэдний хувьд pI утгыг дараах томъёогоор олно.

хүчиллэг амин хүчлүүдийн хувьд:

үндсэн амин хүчлүүдийн хувьд:

Хүний болон амьтны биеийн эс, эс хоорондын шингэнд орчны рН нь саармагтай ойролцоо байдаг тул үндсэн амин хүчлүүд (лизин, аргинин) эерэг цэнэг(катионууд), хүчиллэг амин хүчлүүд (аспартик, глутамин) нь сөрөг цэнэгтэй (анионууд), үлдсэн хэсэг нь хоёр туйлт zwitterion хэлбэрээр байдаг.

Амин хүчлүүдийн стереохими

Уургийн α-амин хүчлүүдийн чухал шинж чанар нь тэдний оптик идэвхжил юм. Глицинээс бусад нь бүгд тэгш бус байдлаар бүтээгдсэн тул ус эсвэл давсны хүчилд ууссан тул гэрлийн туйлшралын хавтгайг эргүүлэх чадвартай байдаг. Амин хүчлүүд нь D эсвэл L цувралд хамаарах орон зайн изомер хэлбэрээр оршдог. L- эсвэл D-тохиргоо нь тэгш бус нүүрстөрөгчийн атом (дөрвөн өөр атом эсвэл атомын бүлэгтэй холбогдсон нүүрстөрөгчийн атом) -тай харьцуулахад нэгдлийн бүтцийн төрлөөр тодорхойлогддог. Томъёонд тэгш бус нүүрстөрөгчийн атомыг одоор тэмдэглэдэг. Зураг 3-т амин хүчлүүдийн L ба D-тохиргооны проекцын загваруудыг үзүүлэв. Бүх 18 оптик идэвхтэй уургийн амин хүчил нь L цувралд хамаарна. Гэсэн хэдий ч D-амин хүчлүүд нь олон бичил биетний эсүүд болон тэдгээрийн заримынх нь үүсгэсэн антибиотикт агуулагддаг.

Цагаан будаа. 3. L- ба D- амин хүчлүүдийн тохиргоо

Уургийн бүтэц

Уургийн гидролизийн бүтээгдэхүүнийг судалсан үр дүнд үндэслэн А.Я. Уургийн молекулыг бүтээхэд пептидийн холбоо -CO-NH- үүрэг гүйцэтгэх тухай Данилевскийн санааг Германы эрдэмтэн Э.Фишер 20-р зууны эхээр уургийн бүтцийн пептидийн онолыг дэвшүүлсэн. Энэ онолын дагуу уураг нь пептидийн холбоо - полипептидээр холбогдсон α-амин хүчлүүдийн шугаман полимерүүд юм.

Пептид бүрт нэг терминалын амин хүчлийн үлдэгдэл нь чөлөөт α-амин бүлэг (N-төгсгөл), нөгөө нь чөлөөт α-карбоксил бүлэг (С-төгсгөл) байдаг. Пептидийн бүтцийг ихэвчлэн N-терминал амин хүчлээс эхлэн дүрсэлдэг. Энэ тохиолдолд амин хүчлийн үлдэгдлийг тэмдэгээр тэмдэглэнэ. Жишээ нь: Ала-Тир-Леу-Сэр-Тир- - Cys. Энэ оруулга нь N-терминал α-амин хүчил байдаг пептидийг илэрхийлнэ ­ lyatsya аланин, мөн C-терминал - цистеин. Ийм бичлэгийг уншихдаа сүүлчийн хүчлүүдээс бусад бүх хүчлүүдийн нэрсийн төгсгөл нь "ил" болж өөрчлөгддөг: аланил-тиросил-лейцил-серил-тиросил--цистеин. Бие махбодид агуулагдах пептид ба уураг дахь пептидийн гинжин хэлхээний урт нь хоёроос хэдэн зуун, олон мянган амин хүчлийн үлдэгдэл хооронд хэлбэлздэг.

Амин хүчлийн найрлагыг тодорхойлохын тулд уураг (пептид) нь гидролизд ордог.

Төвийг сахисан орчинд энэ урвал маш удаан явагддаг боловч хүчил эсвэл шүлттэй үед хурдасдаг. Уургийн гидролизийг ихэвчлэн битүүмжилсэн ампулыг 105 ° C-т 6М давсны хүчлийн уусмалд хийдэг; ийм нөхцөлд нэг өдрийн дотор бүрэн задралд ордог. Зарим тохиолдолд уураг нь биологийн ферментийн катализаторын нөлөөн дор хэдэн цагийн турш илүү зөөлөн нөхцөлд (37-40 ° C-ийн температурт) гидролиз болдог.

Дараа нь гидролизатын амин хүчлийг ион солилцооны давирхай (сульфополистирол катион солилцуур) дээр хроматографийн аргаар салгаж, амин хүчил тус бүрийн фракцыг тусад нь тусгаарлана. Ион солилцооны баганаас амин хүчлийг угаахын тулд рН нэмэгдэж буй буферийг ашигладаг. Хүчиллэг хажуугийн гинжтэй аспартатыг эхлээд зайлуулна; Үндсэн хажуугийн гинж бүхий аргининыг хамгийн сүүлд угаана. Амин хүчлүүдийг баганаас зайлуулах дарааллыг стандарт амин хүчлүүдийн угаах горимоор тодорхойлно. Бутархай амин хүчлийг нинидринээр халаахад үүссэн өнгөөр ​​тодорхойлно.

Энэ урвалд өнгөгүй нинидрин хувирдаг; цэнхэр ягаан бүтээгдэхүүн болгон хувиргаж, өнгөний эрчим нь (570 нм-д) амин хүчлийн хэмжээтэй пропорциональ (зөвхөн пролин өгдөг) шар будалт). Будалтын эрчмийг хэмжсэнээр гидролизат дахь амин хүчил тус бүрийн концентраци болон судалж буй уураг дахь тэдгээрийн үлдэгдлийн тоог тооцоолох боломжтой.

Одоогийн байдлаар ийм шинжилгээг автомат төхөөрөмж - амин хүчлийн анализаторын тусламжтайгаар хийж байна (доорх төхөөрөмжийн диаграммыг үз). Төхөөрөмж нь шинжилгээний үр дүнг бие даасан амин хүчлүүдийн концентрацийн график хэлбэрээр өгдөг. Энэ арга нь шим тэжээлийн найрлагыг судлах, эмнэлзүйн практикт өргөн хэрэглэгддэг; Түүний тусламжтайгаар 2-3 цагийн дотор та бүтээгдэхүүн, биологийн шингэн дэх амин хүчлүүдийн чанарын найрлагын бүрэн дүр зургийг авах боломжтой.

Амин хүчлүүд нь нүүрсустөрөгчийн гинжин хэлхээний устөрөгчийн атомуудын дор хаяж нэг нь амин бүлгээр солигдсон органик карбоксилын хүчил гэж нэрлэгддэг. -NH 2 бүлгийн байрлалаас хамааран α, β, γ гэх мэтийг ялгана.L-амин хүчлүүд. Өнөөдрийг хүртэл амьд ертөнцийн янз бүрийн объектуудаас 200 хүртэл өөр өөр амин хүчлүүд олджээ. Хүний биед 60 орчим төрлийн амин хүчлүүд ба тэдгээрийн деривативууд байдаг боловч тэдгээр нь бүгд уургийн бүрэлдэхүүн хэсэг биш юм.

Амин хүчлийг хоёр бүлэгт хуваадаг.

1. протеиноген (уургийн нэг хэсэг)

   Тэдгээрийн дотроос гол нь (тэдгээрийн 20 нь л байдаг), ховор байдаг. Ховор уургийн амин хүчлүүд (жишээлбэл, гидроксипролин, гидроксилизин, аминоцитрийн хүчил гэх мэт) нь үнэндээ ижил 20 амин хүчлийн дериватив юм.

   Үлдсэн амин хүчлүүд нь уураг үүсгэхэд оролцдоггүй; Эдгээр нь эсэд чөлөөт хэлбэрээр (бодисын солилцооны бүтээгдэхүүн хэлбэрээр) эсвэл бусад уургийн бус нэгдлүүдийн нэг хэсэг юм. Жишээлбэл, амин хүчлүүд ornithine болон citrulline нь протеиноген амин хүчлийн аргинин үүсэх завсрын бодис бөгөөд мочевин синтезийн мөчлөгт оролцдог; γ-амин-бутирийн хүчил нь мөн чөлөөт хэлбэрээр байдаг бөгөөд мэдрэлийн импульс дамжуулахад зуучлагчийн үүрэг гүйцэтгэдэг; β-аланин нь витамин - пантотений хүчлийн нэг хэсэг юм.

2. уураг үүсгэдэггүй (уураг үүсэхэд оролцдоггүй)

   Протеиноген бус амин хүчлүүд нь протеиногенээс ялгаатай нь илүү олон янз байдаг, ялангуяа мөөгөнцөр, өндөр ургамалд байдаг. Уураг үүсгэгч амин хүчлүүд нь организмын төрлөөс үл хамааран олон төрлийн уураг үүсгэхэд оролцдог бөгөөд уураггүй амин хүчлүүд нь өөр зүйлийн организмд хортой нөлөө үзүүлдэг, өөрөөр хэлбэл тэд ердийн гадны бодис шиг ажилладаг. Тухайлбал, ургамлаас ялгаж авсан канаванин, диенколийн хүчил, β-циано-аланин нь хүний ​​хувьд хортой байдаг.

Протеиноген амин хүчлүүдийн бүтэц, ангилал

Хамгийн энгийн тохиолдолд R радикал нь устөрөгчийн атом (глицин) -ээр илэрхийлэгддэг бөгөөд нарийн төвөгтэй бүтэцтэй байж болно. Тиймээс α-амин хүчлүүд нь бие биенээсээ үндсэндээ хажуугийн радикалын бүтэц, улмаар эдгээр радикалуудад хамаарах физик-химийн шинж чанараараа ялгаатай байдаг. Амин хүчлүүдийн гурван ангилал байдаг:

Амин хүчлүүдийн өгөгдсөн физиологийн ангилал нь эхний хоёр ангиллаас ялгаатай нь бүх нийтийн биш бөгөөд тодорхой хэмжээгээр нөхцөлт байдаг, учир нь энэ нь зөвхөн энэ зүйлийн организмд хүчинтэй байдаг. Гэсэн хэдий ч найман амин хүчлийн үнэмлэхүй зайлшгүй зүйл нь бүх төрлийн организмд түгээмэл байдаг (Хүснэгт 2-т сээр нуруутан, шавьжны зарим төлөөлөгчийн мэдээллийг харуулав. [шоу] ).

Харх, хулганын хувьд аль хэдийн есөн чухал амин хүчлүүд байдаг (мэдэгдэж байгаа найман зүйлд гистидин нэмдэг). Тахианы махны хэвийн өсөлт, хөгжил нь зөвхөн арван нэгэн чухал амин хүчлүүд (гистидин, аргинин, тирозин нэмсэн) байгаа тохиолдолд л боломжтой байдаг, өөрөөр хэлбэл хүний ​​хувьд хагас чухал амин хүчлүүд нь тахианы маханд зайлшгүй шаардлагатай байдаг. Шумуулын хувьд глицин нь туйлын чухал бөгөөд тирозин нь эсрэгээрээ чухал биш амин хүчил юм.

Энэ нь янз бүрийн төрлийн организмын хувьд бие даасан амин хүчлүүдийн хэрэгцээнд мэдэгдэхүйц хазайлт гарах боломжтой бөгөөд энэ нь тэдгээрийн бодисын солилцооны шинж чанараар тодорхойлогддог гэсэн үг юм.

Организмын төрөл тус бүрд бий болсон чухал амин хүчлүүдийн найрлага, эсвэл амин хүчлүүдтэй холбоотой организмын ауксотрофийн бүтэц нь амин хүчлүүдийг нийлэгжүүлэхэд хамгийн бага эрчим хүчний зардал гаргах хүсэл эрмэлзэлийг илтгэдэг. Үнэхээр бэлэн бүтээгдэхүүнээ өөрөө үйлдвэрлэхээс илүүтэй хүлээж авах нь ашигтай. Тиймээс чухал амин хүчлийг хэрэглэдэг организмууд бүх амин хүчлийг нэгтгэдэг организмаас 20% бага эрчим хүч зарцуулдаг. Нөгөөтэйгүүр, хувьслын явцад гаднаас бүх амин хүчлүүдийн нийлүүлэлтээс бүрэн хамааралтай амьдралын хэлбэрүүд хадгалагдаагүй байна. Амин хүчил нь уураг гэх мэт бодисыг нийлэгжүүлэх материал бөгөөд үүнгүйгээр амьдрах боломжгүй тул гадаад орчны өөрчлөлтөд дасан зохицоход хэцүү байх болно.

Амин хүчлүүдийн физик-химийн шинж чанарууд

Амин хүчлийн хүчил-суурь шинж чанар . By химийн шинж чанарамин хүчлүүд нь амфотерийн электролитууд бөгөөд өөрөөр хэлбэл хүчил ба суурийн шинж чанарыг хослуулсан байдаг.

Амин хүчлийн хүчлийн бүлгүүд: карбоксил (-COOH -> -COO - + H +), протонжуулсан α-амин бүлэг (-NH + 3 -> -NH 2 + H +).

Амин хүчлүүдийн үндсэн бүлгүүд: салангид карбоксил (-COO - + H + -> -COOH) ба α-амин бүлэг (-NH 2 + H + -> NH + 3).

Амин хүчил бүрийн хувьд дор хаяж хоёр хүчлийн диссоциацийн тогтмол pKa байдаг - нэг нь -COOH бүлэгт, хоёр дахь нь α-амин бүлгийн хувьд.

Усан уусмалд гурван хэлбэрийн амин хүчлүүд байж болно (Зураг 1.)

Усан уусмал дахь амин хүчлүүд нь диполь хэлбэртэй байдаг нь батлагдсан; эсвэл zwitterion.

Дунд зэргийн рН-ийн амин хүчлийг ионжуулахад үзүүлэх нөлөө . Орчны рН-ийг хүчиллэгээс шүлтлэг болгон өөрчлөх нь ууссан амин хүчлүүдийн цэнэгт нөлөөлдөг. Хүчиллэг орчинд (рН<7) все аминокислоты несут положительный заряд (существуют в виде катиона), так как избыток протонов в среде подавляет диссоциацию карбоксильной группы:

Хүчиллэг орчинд цахилгаан орон дахь амин хүчлүүд катод руу шилждэг.

Шүлтлэг орчинд (рН> 7), OH - ионууд илүүдэлтэй үед амин хүчлүүд нь сөрөг цэнэгтэй ион (анион) хэлбэртэй байдаг тул NH + 3 бүлэг нь салдаг.

Энэ тохиолдолд амин хүчлүүд нь цахилгаан талбарт анод руу шилждэг.

Тиймээс орчны рН-ээс хамааран амин хүчлүүд нь нийт тэг, эерэг эсвэл сөрөг цэнэгтэй байдаг.

Амин хүчлийн цэнэг тэг байх төлөвийг изоэлектрик гэж нэрлэдэг. Ийм төлөв үүсч, амин хүчил нь цахилгаан талбарт анод эсвэл катод руу шилжихгүй байх рН утгыг изоэлектрик цэг гэж нэрлэдэг ба рН I гэж тэмдэглэнэ. Изоэлектрик цэг нь амин хүчлүүдийн өөр өөр бүлгүүдийн хүчил шүлтийн шинж чанарыг маш нарийн тусгадаг бөгөөд амин хүчлийг тодорхойлдог чухал тогтмолуудын нэг юм.

Туйл бус (гидрофобик) амин хүчлүүдийн изоэлектрик цэг нь төвийг сахисан рН-д ойртдог (фенилаланин нь 5.5-аас пролиний хувьд 6.3 хүртэл), хүчиллэг нь бага утгатай (глутамины хүчил 3.2, аспаритын хүчил 2.8). Цистеин ба цистинийн изоэлектрик цэг нь 5.0 бөгөөд энэ нь эдгээр амин хүчлүүдийн сул хүчиллэг шинж чанарыг илтгэнэ. Гол амин хүчлүүд болох гистидин, ялангуяа лизин ба аргинин нь изоэлектрик цэг нь 7-оос хамаагүй өндөр байдаг.

Хүний болон амьтны биеийн эс, эс хоорондын шингэнд орчны рН нь саармагтай ойролцоо байдаг тул үндсэн амин хүчлүүд (лизин, аргинин) нь нийт эерэг цэнэг (катионууд), хүчиллэг амин хүчлүүд (аспартик ба глютамин) агуулдаг. сөрөг цэнэгтэй (анионууд), үлдсэн хэсэг нь диполь хэлбэрээр байдаг. Хүчиллэг ба үндсэн амин хүчлүүд нь бусад бүх амин хүчлүүдээс илүү чийглэг байдаг.

Амин хүчлүүдийн стереоизомеризм

Глицинээс бусад бүх протеиноген амин хүчлүүд нь дор хаяж нэг тэгш бус нүүрстөрөгчийн атомтай (C*) ба оптик идэвхтэй бөгөөд ихэнх нь солгой байдаг. Тэд орон зайн изомер буюу стереоизомер хэлбэрээр оршдог. Тэгш бус нүүрстөрөгчийн атомын эргэн тойронд орлуулагчдын зохион байгуулалтын дагуу стерео изомеруудыг L- эсвэл D-цуврал гэж ангилдаг.

L- ба D-изомерууд нь бие биендээ бие биенээсээ хамааралтай байдаг тул тэдгээрийг толин тусгал изомер эсвэл энантиомер гэж нэрлэдэг. Треонин ба изолейцин амин хүчлүүд тус бүр нь хоёр тэгш бус нүүрстөрөгчийн атомтай тул тус бүр нь дөрвөн стереоизомертэй байдаг. Жишээлбэл, треонин нь L- ба D-треониноос гадна диастереомер эсвэл аллоформ гэж нэрлэгддэг өөр хоёртой: L-аллотреонин ба D-аллотреонин.

Уургийг бүрдүүлдэг бүх амин хүчлүүд L цувралд хамаарна. D-амин хүчлүүд байгальд байдаггүй гэж үздэг. Гэсэн хэдий ч полипептидүүд нь спор агуулсан бактерийн (боом, төмс, хадлангийн нян) капсулд D-глютамины хүчлийн полимер хэлбэрээр илэрсэн; D-глутамины хүчил ба D-аланин нь зарим бактерийн эсийн хананы мукопептидүүдийн нэг хэсэг юм. D-амин хүчлүүд нь бичил биетний үүсгэсэн антибиотикт байдаг (Хүснэгт 3-ыг үз).

Магадгүй D-амин хүчлүүд нь организмын хамгаалалтын үйл ажиллагаанд илүү тохиромжтой байсан (энэ нь бактери ба антибиотикийн капсулын зорилго юм), харин L-амин хүчил нь уураг үүсгэхийн тулд биед шаардлагатай байдаг.

Төрөл бүрийн уураг дахь амин хүчлүүдийн хуваарилалт

Өнөөдрийг хүртэл бичил биетэн, ургамал, амьтны гаралтай олон уургийн амин хүчлийн найрлагыг тайлсан. Ихэнх тохиолдолд уургууд нь аланин, глицин, лейцин, цувралууд байдаг. Гэсэн хэдий ч уураг бүр өөрийн гэсэн амин хүчлийн найрлагатай байдаг. Жишээлбэл, протаминууд (загасны сүүнд байдаг энгийн уураг) 85% хүртэл аргинин агуулдаг боловч цикл, хүчиллэг, хүхэр агуулсан амин хүчил, треонин, лизин дутагдалтай байдаг. Фиброин - байгалийн торгоны уураг, 50% хүртэл глицин агуулдаг; Шөрмөсний уураг болох коллаген нь бусад уурагт байдаггүй ховор амин хүчлүүд (гидроксилизин, гидроксипролин) агуулдаг.

Уургийн амин хүчлийн найрлага нь тодорхой амин хүчлийн олдоц, зайлшгүй байх чадвараар тодорхойлогддоггүй, харин уургийн зорилго, түүний үйл ажиллагаанаас хамаардаг. Уургийн амин хүчлүүдийн дарааллыг дараахь байдлаар тодорхойлно генетикийн код.

Амин хүчлүүд нь амин бүлэг ба карбоксил бүлэг агуулсан карбоксилын хүчил гэж нэрлэгддэг. Байгалийн амин хүчлүүд нь 2-аминокарбоксилын хүчил буюу α-амин хүчлүүд боловч β-аланин, таурин, γ-аминобутирийн хүчил зэрэг амин хүчлүүд байдаг. α-амин хүчлийн ерөнхий томъёо нь дараах байдалтай байна.

2 нүүрстөрөгчийн атом дахь α-амин хүчлүүд нь дөрвөн өөр орлуулагчтай, өөрөөр хэлбэл глицинээс бусад бүх α-амин хүчлүүд нь тэгш бус (хираль) нүүрстөрөгчийн атомтай бөгөөд L- ба D-амин гэсэн хоёр энантиомер хэлбэрээр байдаг. хүчил. Байгалийн амин хүчлүүд нь L цувралд багтдаг. D-амин хүчлүүд нь бактери ба пептидийн антибиотикт байдаг.

Усан уусмал дахь бүх амин хүчлүүд нь хоёр туйлт ион хэлбэрээр байж болох бөгөөд тэдгээрийн нийт цэнэг нь орчны рН-ээс хамаардаг. Нийт цэнэг нь тэг байх рН утгыг изоэлектрик цэг гэж нэрлэдэг. Изоэлектрик цэг дээр амин хүчил нь zwitterion, өөрөөр хэлбэл түүний амин бүлэг протонжиж, карбоксил бүлэг нь салдаг. Саармаг рН бүсэд ихэнх амин хүчлүүд нь zwitterions байдаг:

Амин хүчлүүд спектрийн харагдах бүсэд гэрлийг шингээдэггүй, үнэрт амин хүчлүүд нь спектрийн хэт ягаан туяаны бүсэд гэрлийг шингээдэг: триптофан ба тирозин 280 нм, фенилаланин 260 нм.

Амин хүчлүүд нь лабораторийн практикт чухал ач холбогдолтой зарим химийн урвалаар тодорхойлогддог: α-амин бүлгийн өнгөт нинидриний сорил, сульфгидрил, фенол болон бусад бүлгийн амин хүчлийн радикалуудын шинж чанарын урвал, ацетилжилт, Шиффийн суурь үүсэх. амин бүлгүүд, карбоксил бүлгүүдээр эфиржих.

Амин хүчлүүдийн биологийн үүрэг:

1) протеиноген амин хүчлүүд гэж нэрлэгддэг пептид ба уургийн бүтцийн элементүүд юм. Уургийн найрлагад удамшлын кодоор кодлогдсон 20 амин хүчлүүд багтдаг бөгөөд орчуулгын явцад уурагт ордог бөгөөд тэдгээрийн зарим нь фосфоржсон, ацилжсан эсвэл гидроксилж чаддаг;

2) бусад байгалийн нэгдлүүдийн бүтцийн элементүүд байж болно - коэнзим, цөсний хүчил, антибиотик;

3) дохионы молекулууд. Зарим амин хүчлүүд нь нейротрансмиттер эсвэл нейротрансмиттер, гормон, гистогормонуудын урьдал бодисууд юм;

4) чухал метаболитууд, жишээлбэл, зарим амин хүчлүүд нь ургамлын алкалоидуудын урьдал бодисууд эсвэл азотын донорын үүрэг гүйцэтгэдэг, эсвэл хоол тэжээлийн амин чухал бүрэлдэхүүн хэсэг юм.

Протеиноген амин хүчлүүдийн ангилал нь хажуугийн хэлхээний бүтэц, туйлшрал дээр суурилдаг.

1. Алифат амин хүчлүүд:

Глицин, гялалзсан, Г, Гли

Аланин ала, А, Ала

Валин, босоо ам, V, Val*

лейцин лей, L, Leu*

изолейцин, ile,Би, Иле*

Эдгээр амин хүчлүүд нь хажуугийн гинжин хэлхээнд гетероатом эсвэл циклийн бүлгүүдийг агуулдаггүй бөгөөд тодорхой бага туйлшралаар тодорхойлогддог.

цистеин, cis, C, Cys

Метионин мет, M, Met*

3. Үнэрт амин хүчлүүд:

Фенилаланин үс хатаагч, F, Phe*

Тирозин буудлагын талбай, Y, Tyr

триптофан, гурав, W, Trp*

гистидин, gis, H, Түүний

Үнэрт амин хүчлүүд нь мезомер резонансын тогтворжсон циклүүдийг агуулдаг. Энэ бүлэгт зөвхөн фенилаланин амин хүчил бага туйлшралтай, тирозин ба триптофан нь мэдэгдэхүйц туйлшралтай, гистидин нь бүр өндөр туйлшралтай байдаг. Гистидинийг мөн үндсэн амин хүчил гэж ангилж болно.

4. Төвийг сахисан амин хүчлүүд:

Амар амгалан, сер, С, Сэр

Треонин tre, T, Thr*

аспарагин, asn,Н, Асн

глютамин, gln, Q,Gln

Төвийг сахисан амин хүчлүүд нь гидроксил эсвэл карбоксамидын бүлгүүдийг агуулдаг. Амидын бүлгүүд нь ионгүй боловч аспарагин ба глутамины молекулууд нь туйлшрал ихтэй байдаг.

5. Хүчиллэг амин хүчлүүд:

аспаратын хүчил (аспартат), asp, D, Asp

глутамины хүчил (глутамат), гүн, E Glu

Хүчиллэг амин хүчлүүдийн хажуугийн гинжин хэлхээний карбоксил бүлгүүд нь физиологийн рН-ийн бүх утгын хүрээнд бүрэн ионжсон байдаг.

6. Үндсэн амин хүчлүүд:

Лизин, л -аас,К, Лис*

Аргинин arg, Р, Арг

Үндсэн амин хүчлүүдийн хажуугийн гинж нь төвийг сахисан рН бүсэд бүрэн протонжсон байдаг. Өндөр үндсэн ба туйлшралтай амин хүчил бол гуанидины хэсэг агуулсан аргинин юм.

7. Имино хүчил:

пролин, тухай, P, Pro

Пролиний хажуугийн гинж нь α-нүүрстөрөгчийн атом ба α-амин бүлэг зэрэг таван гишүүнтэй цагирагаас бүрдэнэ. Тиймээс пролин нь амин хүчил биш, харин имино хүчил юм. Цагираган дахь азотын атом нь сул суурь бөгөөд физиологийн рН-ийн утгад протонждоггүй. Циклийн бүтэцтэй тул пролин нь коллагены бүтцэд маш чухал ач холбогдолтой полипептидийн гинжин хэлхээний нугалахад хүргэдэг.

Бүртгэгдсэн амин хүчлүүдийн зарим нь хүний ​​биед нийлэгжих боломжгүй тул хоол хүнсээр хангагдах ёстой. Эдгээр чухал амин хүчлүүд нь одоор тэмдэглэгдсэн байдаг.

Дээр дурдсанчлан протеиноген амин хүчлүүд нь зарим үнэ цэнэтэй биологийн идэвхит молекулуудын урьдал бодис юм.

Хоёр биоген амин β-аланин ба цистеамин нь коэнзим А-ийн нэг хэсэг юм (коэнзим нь нийлмэл ферментийн идэвхтэй төвийг бүрдүүлдэг усанд уусдаг витаминуудын деривативууд юм). β-аланин нь аспарагины хүчил, цистеамин нь цистеины декарбоксилжилтын үр дүнд үүсдэг.

β-аланин цистеамин

Глутамины хүчлийн үлдэгдэл нь өөр коэнзимийн нэг хэсэг болох тетрагидрофолийн хүчил, В витамины дериватив юм.

Бусад биологийн үнэ цэнэтэй молекулууд нь амин хүчлийн глицинтэй цөсний хүчлүүдийн нэгдэл юм. Эдгээр коньюгатууд нь үндсэн хүчлээс илүү хүчтэй хүчлүүд бөгөөд элгэнд үүсдэг ба цөсний давс хэлбэрээр байдаг.

Гликохолийн хүчил

Уураг үүсгэгч амин хүчлүүд нь зарим антибиотикийн урьдал бодисууд - бичил биетээр нийлэгждэг, бактери, вирус, эсийн нөхөн үржихүйг саатуулдаг биологийн идэвхт бодис юм. Тэдгээрийн хамгийн алдартай нь β-лактам антибиотикуудын бүлгийг бүрдүүлдэг пенициллин ба цефалоспоринууд бөгөөд уг төрлийн мөөгөнцөрөөс үүсдэг. Пенициллиум. Эдгээр нь реактив β-лактам цагирагийн бүтцэд оршдог бөгөөд тэдгээрийн тусламжтайгаар грам сөрөг бичил биетний эсийн хананы нийлэгжилтийг саатуулдаг.

Пенициллиний ерөнхий томъёо

Амин хүчлүүдээс декарбоксилжих замаар биоген аминууд - нейротрансмиттер, гормон, гистогормонуудыг олж авдаг.

Глицин ба глутамат амин хүчлүүд нь төв мэдрэлийн тогтолцооны нейротрансмиттер юм.

допамин (мэдрэл дамжуулагч) норэпинефрин (мэдрэл дамжуулагч)

адреналин (даавар) гистамин (зуучлагч ба гистогормон)

серотонин (мэдрэл дамжуулагч ба гистогормон) GABA (мэдрэл дамжуулагч)

тироксин (даавар)

Амин хүчлийн триптофаны дериватив нь хамгийн алдартай байгалийн ауксин, индол цууны хүчил юм. Ауксинууд нь ургамлын өсөлтийн зохицуулагч бөгөөд өсөн нэмэгдэж буй эд эсийн ялгаралт, камбиум, үндэс ургах, жимс жимсгэнэ ургах, хуучин навчны уналтыг хурдасгах, тэдгээрийн антагонистууд нь абсцизын хүчил юм.

Индол цууны хүчил

Амин хүчлүүдийн деривативууд нь мөн алкалоидууд юм - ургамалд үүсдэг үндсэн шинж чанартай азот агуулсан байгалийн нэгдлүүд. Эдгээр нэгдлүүд нь анагаах ухаанд өргөн хэрэглэгддэг маш идэвхтэй физиологийн нэгдлүүд юм. Алкалоидуудын жишээ бол фенилаланины дериватив папаверин, нойрсуулах намуу цэцгийн изохинолин алкалоид (спазмодик), триптофаны дериватив физостигмин, Калабар шошны индол алкалоид (антихолинестеразын эм):

папаверин физостигмин

Амин хүчил нь биотехнологийн маш алдартай объект юм. Олон сонголт бий химийн синтезамин хүчлүүд боловч үр дүн нь амин хүчлүүдийн ракематууд юм. Хүнсний үйлдвэрлэл, анагаах ухаанд зөвхөн амин хүчлийн L-изомерууд тохиромжтой байдаг тул рацемик хольцыг энантиомер болгон салгах ёстой бөгөөд энэ нь ноцтой асуудал үүсгэдэг. Тиймээс биотехнологийн арга нь илүү түгээмэл байдаг: хөдөлгөөнгүй ферментийг ашиглан ферментийн синтез, бичил биетний бүхэл эсийг ашиглан микробиологийн синтез. Сүүлчийн хоёр тохиолдолд цэвэр L-изомеруудыг олж авдаг.

Амин хүчлийг хүнсний нэмэлт, тэжээлийн бүрэлдэхүүн хэсэг болгон ашигладаг. Глютамины хүчил нь махны амтыг сайжруулж, валин, лейцин нь гурилан бүтээгдэхүүний амтыг сайжруулж, глицин, цистеиныг лаазлахад антиоксидант болгон ашигладаг. D-триптофан нь олон дахин чихэрлэг байдаг тул элсэн чихэр орлуулагч болгон ашиглаж болно. Ихэнх ургамлын уураг нь бага хэмжээний чухал амин хүчлийн лизин агуулдаг тул лизиныг фермийн амьтдын тэжээлд нэмдэг.

Амин хүчлийг анагаах ухааны практикт өргөн ашигладаг. Эдгээр нь метионин, гистидин, глютамин болон аспартик хүчил, глицин, цистеин, валин зэрэг амин хүчлүүд юм.

Сүүлийн 10 жилийн хугацаанд арьс, үс арчилгааны бүтээгдэхүүнд амин хүчлийг нэмсэн.

Химийн хувьд өөрчилсөн амин хүчлийг үйлдвэрт полимер нийлэгжүүлэх, угаалгын нунтаг, эмульгатор, түлшний нэмэлт үйлдвэрлэхэд гадаргуугийн идэвхтэй бодис болгон өргөн ашигладаг.

УУРАГ

Уургууд нь пептидийн бондоор холбогдсон амин хүчлүүдээс бүрдэх макромолекулын бодис юм.

Энэ нь удамшлын мэдээллийн бүтээгдэхүүн бөгөөд үеэс үед дамждаг уураг бөгөөд эсийн бүх амьдралын үйл явцыг гүйцэтгэдэг.

Уургийн функцууд:

1. Каталитик функц. Уургийн хамгийн олон бүлэг нь ферментүүд юм - химийн урвалыг хурдасгадаг катализаторын идэвхжилтэй уураг. Ферментийн жишээ бол пепсин, спирт дегидрогеназа, глутамин синтетаза юм.

2. Бүтэц бүрдүүлэх функц. Бүтцийн уураг нь эс, эд эсийн хэлбэр, тогтвортой байдлыг хангах үүрэгтэй бөгөөд үүнд кератин, коллаген, фиброин орно.

3. Тээврийн функц. Тээврийн уураг нь гемоглобин, ийлдэс альбумин, ионы суваг гэх мэт молекулууд эсвэл ионуудыг нэг эрхтэнээс нөгөөд эсвэл эсийн мембранаар дамжуулдаг.

4. Хамгаалалтын функц. Гомеостазын тогтолцооны уураг нь бие махбодийг эмгэг төрүүлэгчид, гадны мэдээлэл, цус алдалтаас хамгаалдаг - иммуноглобулин, фибриноген, тромбин.

5. Зохицуулах чиг үүрэг. Уургууд нь дохионы бодисын үүргийг гүйцэтгэдэг - зарим даавар, гистогормонууд ба нейротрансмиттерүүд нь аливаа бүтцийн дохиоллын бодисын рецепторууд бөгөөд эсийн биохимийн дохиоллын гинжин хэлхээнд дохионы цаашдын дамжуулалтыг хангадаг. Жишээ нь өсөлтийн даавар соматотропин, инсулин даавар, H- ба M-холинергик рецепторууд.

6. Хөдөлгүүрийн үйл ажиллагаа. Уургийн тусламжтайгаар агшилт болон бусад биологийн хөдөлгөөний үйл явц явагддаг. Жишээ нь: тубулин, актин, миозин.

7. Сэлбэгийн функц. Ургамал нь үнэ цэнэтэй шим тэжээл болох агуулах уураг агуулдаг бөгөөд амьтны хувьд булчингийн уураг нь онцгой байдлын үед дайчлагддаг нөөц тэжээл болдог.

Уургууд нь хэд хэдэн түвшний бүтцийн зохион байгуулалтаар тодорхойлогддог.

анхдагч бүтэцУураг нь полипептидийн гинжин хэлхээнд агуулагдах амин хүчлийн үлдэгдлүүдийн дараалал юм. Пептидийн холбоо нь нэг амин хүчлийн α-карбоксил бүлэг ба өөр нэг амин хүчлийн α-амин бүлгийн хоорондох карбоксамидын холбоо юм.

Аланилфенилаланилцистеилпролин

Пептидийн холбоо нь хэд хэдэн шинж чанартай байдаг.

a) энэ нь резонансын тогтворжсон тул бараг нэг хавтгайд байрладаг - хавтгай хэлбэртэй; эргэн тойрон эргэх C-N бондмаш их эрчим хүч шаарддаг бөгөөд хэцүү байдаг;

б) -CO-NH- бонд нь онцгой шинж чанартай, ердийнхөөс бага, гэхдээ хоёр дахин их, өөрөөр хэлбэл кето-энолын таутомеризм байдаг:

в) пептидийн бондтой холбоотой орлуулагчид байна транс-байрлал;

г) пептидийн нуруу нь янз бүрийн шинж чанартай хажуугийн гинжээр хүрээлэгдсэн, хүрээлэн буй уусгагч молекулуудтай харилцан үйлчилж, чөлөөт карбоксил ба амин бүлгүүд ионжиж, уургийн молекулын катион ба анион төвүүдийг үүсгэдэг. Тэдний харьцаанаас хамааран уургийн молекул нь нийт эерэг эсвэл сөрөг цэнэгийг хүлээн авдаг бөгөөд уургийн изоэлектрик цэгт хүрэх үед орчны нэг буюу өөр рН-ийн утгаар тодорхойлогддог. Радикалууд нь уургийн молекул дотор давс, эфир, дисульфидын гүүр үүсгэдэг бөгөөд уургийн өвөрмөц урвалын хүрээг тодорхойлдог.

Одоогийн байдлаар 100 ба түүнээс дээш амин хүчлийн үлдэгдэл агуулсан полимерийг уураг, 50-100 амин хүчлийн үлдэгдэлээс бүрдсэн полимерийг полипептид, 50-аас доош амин хүчлийн үлдэгдэл агуулсан полимерийг бага молекул жинтэй пептид гэж үзэхээр тохиролцсон.

Зарим бага молекул жинтэй пептидүүд нь бие даасан биологийн үүрэг гүйцэтгэдэг. Эдгээр пептидийн зарим жишээ:

Глутатион, γ-glu-cis-gly нь эсийн доторх хамгийн өргөн тархсан пептидүүдийн нэг бөгөөд эсийн исэлдэлтийн процесс, амин хүчлийг биологийн мембранаар дамжуулдаг.

Карнозин - β-ала-гис - амьтны булчинд агуулагдах пептид, өөх тосны хэт исэлдлийн бүтээгдэхүүнийг арилгаж, булчинд нүүрс усны задралыг хурдасгаж, фосфат хэлбэрээр булчинд энергийн солилцоонд оролцдог.

Вазопрессин нь бие дэх усны солилцоог зохицуулахад оролцдог арын булчирхайн даавар юм.

Фаллодин бол хорт ялаа агарик полипептид бөгөөд бага концентраци нь эсээс фермент, калийн ион ялгарснаас болж бие махбодийг үхэлд хүргэдэг.

Грамицидин нь олон грамм эерэг бактериудад үйлчилж, бага молекул жинтэй нэгдлүүдийн биологийн мембраны нэвчилтийг өөрчилж, эсийн үхэлд хүргэдэг антибиотик юм.

Уулзсан-enkephalin - thyr-gli-gli-fen-met - пептид нь мэдрэлийн эсүүдэд нийлэгждэг бөгөөд өвдөлтийг намдаадаг.

Уургийн хоёрдогч бүтэцнь пептидийн нурууны функциональ бүлгүүдийн харилцан үйлчлэлийн үр дүнд үүссэн орон зайн бүтэц юм.

Пептидийн гинжин хэлхээнд олон тооны CO ба NH бүлгийн пептидийн холбоо байдаг бөгөөд тэдгээр нь тус бүр нь устөрөгчийн холбоо үүсэхэд оролцох чадвартай байдаг. Үүнийг хийхийг зөвшөөрдөг үндсэн хоёр төрлийн бүтэц байдаг: гинж нь утасны утас шиг ороомог болдог α-геликс ба нэг буюу хэд хэдэн гинжний уртасгасан хэсгүүд зэрэгцэн овоолсон β-атираа бүтэцтэй. Эдгээр хоёр бүтэц нь маш тогтвортой байдаг.

α-геликс нь эрчилсэн полипептидийн гинжин хэлхээний маш нягт баглаа боодлоор тодорхойлогддог бөгөөд баруун гар талын мушгиа бүр нь 3.6 амин хүчлийн үлдэгдэлтэй бөгөөд радикалууд нь үргэлж гадагшаа, бага зэрэг хойшоо, өөрөөр хэлбэл эхэнд чиглэгддэг. полипептидийн гинжин хэлхээний.

α-геликсийн үндсэн шинж чанарууд:

1) α-геликс нь пептидийн бүлгийн азот дахь устөрөгчийн атом ба үлдэгдлийн карбонилийн хүчилтөрөгчийн хоорондох устөрөгчийн холбоогоор тогтворжиж, гинжин хэлхээний дагуу өгөгдсөн байрлалаас дөрвөн байрлалд байрладаг;

2) бүх пептидийн бүлгүүд устөрөгчийн холбоо үүсэхэд оролцдог бөгөөд энэ нь α-геликсийн хамгийн тогтвортой байдлыг хангадаг;

3) пептидийн бүлгүүдийн бүх азот ба хүчилтөрөгчийн атомууд нь устөрөгчийн холбоо үүсэхэд оролцдог бөгөөд энэ нь α-спираль бүсийн гидрофилик чанарыг мэдэгдэхүйц бууруулж, тэдгээрийн гидрофобик чанарыг нэмэгдүүлдэг;

4) α-геликс нь аяндаа үүсдэг бөгөөд хамгийн бага чөлөөт энергитэй тэнцэх полипептидийн гинжин хэлхээний хамгийн тогтвортой хэлбэр юм;

5) L-амин хүчлүүдийн полипептидийн гинжин хэлхээнд ихэвчлэн уурагт байдаг баруун мушгиа зүүнээс хамаагүй илүү тогтвортой байдаг.

α-геликс үүсэх боломж нь уургийн анхдагч бүтэцтэй холбоотой юм. Зарим амин хүчлүүд нь пептидийн нурууг мушгихаас сэргийлдэг. Жишээлбэл, глутамат ба аспартатын зэргэлдээх карбоксил бүлгүүд бие биенээ няцаадаг бөгөөд энэ нь α-геликс дэх устөрөгчийн холбоо үүсэхээс сэргийлдэг. Үүнтэй ижил шалтгаанаар эерэг цэнэгтэй лизин ба аргинины үлдэгдэл бие биентэйгээ ойрхон байрладаг газруудад гинжин хэлхээ нь хэцүү байдаг. Гэсэн хэдий ч пролин нь α-геликсийг таслахад хамгийн их үүрэг гүйцэтгэдэг. Нэгдүгээрт, пролинд азотын атом нь хатуу цагирагны нэг хэсэг бөгөөд эргэн тойрон эргэхээс сэргийлдэг. N-C холболтууд, хоёрдугаарт, азотын атомд устөрөгч байхгүй тул пролин нь устөрөгчийн холбоо үүсгэдэггүй.

β-атираа нь шугаман зохион байгуулалттай пептидийн фрагментуудын хоорондох устөрөгчийн холбооноос үүссэн давхаргат бүтэц юм. Хоёр гинж нь бие даасан эсвэл ижил полипептидийн молекулд хамаардаг. Хэрэв гинж нь нэг чиглэлд чиглэгддэг бол ийм β бүтцийг параллель гэж нэрлэдэг. Гинжний эсрэг чиглэлтэй тохиолдолд, өөрөөр хэлбэл нэг гинжин хэлхээний N төгсгөл нь нөгөө гинжин хэлхээний С төгсгөлтэй давхцаж байвал β бүтцийг эсрэг параллель гэж нэрлэдэг. Эрчим хүчний хувьд бараг шугаман устөрөгчийн гүүр бүхий антипараллель β нугалах нь илүү тохиромжтой.

зэрэгцээ β-атираат эсрэг параллель β-атираа

Устөрөгчийн бондоор ханасан α-геликсээс ялгаатай нь β нугалах гинжин хэлхээний хэсэг бүр нэмэлт устөрөгчийн холбоо үүсэхэд нээлттэй байдаг. Амин хүчлийн хажуугийн радикалууд нь навчны хавтгайд бараг перпендикуляр, дээш доош ээлжлэн байрладаг.

Пептидийн гинж нэлээд эгц муруйдаг газруудад ихэвчлэн β-гогцоо байдаг. Энэ нь 4 амин хүчлийн үлдэгдэл 180 o нугалж, эхний ба дөрөв дэх үлдэгдэл хоорондын нэг устөрөгчийн гүүрээр тогтворжсон богино фрагмент юм. Том хэмжээний амин хүчлийн радикалууд нь β-гогцоо үүсэхэд саад учруулдаг тул энэ нь ихэвчлэн хамгийн жижиг амин хүчил болох глицин агуулдаг.

Хоёрдогч бус уургийн бүтэцЭнэ нь хоёрдогч бүтцийн ээлжийн тодорхой дараалал юм. Домэйн гэдэг нь тодорхой хэмжээний бүтэц, үйл ажиллагааны бие даасан байдалтай уургийн молекулын салангид хэсэг гэж ойлгогддог. Одоо домэйнууд нь уургийн молекулын бүтцийн үндсэн элемент гэж тооцогддог бөгөөд α-спираль ба β-давхаргын байршлын харьцаа, шинж чанар нь анхдагч бүтцийг харьцуулахаас илүү уургийн молекулын хувьсал, филогенетик харилцааг ойлгох боломжийг олгодог. Хувьслын гол ажил бол шинэ уураг үүсгэх явдал юм. Ийм амин хүчлийн дарааллыг тохиолдлоор нийлэгжүүлэх боломж хязгааргүй бага байдаг бөгөөд энэ нь савлагааны нөхцлийг хангаж, функциональ даалгаврыг биелүүлэх боломжийг олгодог. Тиймээс ихэвчлэн өөр өөр үүрэгтэй уураг байдаг боловч бүтэц нь ижил төстэй байдаг тул тэд нэг өвөг дээдэстэй эсвэл бие биенээсээ үүссэн мэт санагддаг. Тодорхой асуудлыг шийдэх хэрэгцээтэй тулгарсан хувьсал нь эхлээд үүнд зориулж уураг зохион бүтээхгүй, харин аль хэдийн тогтсон бүтцийг шинэ зорилгод нийцүүлэн тохируулахыг илүүд үздэг бололтой.

Байнга давтагддаг хоёрдогч дээд бүтцийн зарим жишээ:

1) αα' - зөвхөн α-helices (миоглобин, гемоглобин) агуулсан уураг;

2) ββ' - зөвхөн β-бүтэц агуулсан уураг (иммуноглобулин, супероксид дисмутаза);

3) βαβ’ – β-баррель бүтэц, β-давхарга бүр нь баррель дотор байрладаг бөгөөд молекулын гадаргуу дээр байрлах α-геликстэй холбоотой байдаг (триоз фосфоизомераза, лактат дегидрогеназа);

4) "Цайрын хуруу" - 20 амин хүчлийн үлдэгдэлээс бүрдэх уургийн хэсэг, цайрын атом нь хоёр цистеин ба хоёр гистидиний үлдэгдэлтэй холбоотой бөгөөд үүний үр дүнд 12 орчим амин хүчлийн үлдэгдэлтэй "хуруу" нь зохицуулалттай холбогдож чаддаг. ДНХ молекулын бүсүүд;

5) "лейцин цахилгаан товч" - харилцан үйлчилдэг уургууд нь дор хаяж 4 лейциний үлдэгдэл агуулсан α-спираль мужтай байдаг бөгөөд тэдгээр нь бие биенээсээ 6 амин хүчлээс бүрддэг, өөрөөр хэлбэл тэдгээр нь хоёр дахь эргэлт тутамд гадаргуу дээр байрладаг бөгөөд гидрофобик холбоо үүсгэж чаддаг. лейциний үлдэгдэлтэй өөр уураг. Жишээлбэл, лейцин цахилгаан товчны тусламжтайгаар хүчтэй үндсэн гистоны уургийн молекулуудыг нэгтгэж, эерэг цэнэгийг даван туулах боломжтой.

Уургийн гуравдагч бүтэц- энэ бол амин хүчлүүдийн хажуугийн радикалуудын хоорондын холбоогоор тогтворжсон уургийн молекулын орон зайн зохион байгуулалт юм.

Уургийн гуравдагч бүтцийг тогтворжуулдаг бондын төрлүүд:

электростатик устөрөгчийн гидрофоб дисульфид

харилцан үйлчлэл харилцах харилцаа холбоо

Гуравдагч бүтцийн нугалаас хамааран уураг нь фибрилляр ба бөмбөрцөг гэсэн хоёр үндсэн төрөлд хуваагдана.

Фибрилляр уургууд нь усанд уусдаггүй урт судалтай молекулууд бөгөөд тэдгээрийн полипептидийн гинж нь нэг тэнхлэгийн дагуу сунадаг. Эдгээр нь үндсэндээ бүтцийн болон агшилтын уургууд юм. Хамгийн түгээмэл фибрилляр уургийн цөөн хэдэн жишээ нь:

1. α-кератин. Эпидермисийн эсүүдээр нийлэгждэг. Эдгээр нь үс, ноос, өд, эвэр, хумс, хумс, зүү, хайрс, туурай, яст мэлхийн бүрхүүлийн бараг бүх хуурай жин, мөн арьсны гаднах давхаргын жингийн нэлээд хэсгийг эзэлдэг. Энэ бол бүхэл бүтэн уургийн гэр бүл бөгөөд тэдгээр нь амин хүчлийн найрлагатай төстэй, олон цистеины үлдэгдэл агуулдаг бөгөөд полипептидийн гинжин хэлхээний орон зайн байрлалтай ижил байдаг. Үсний эсүүдэд кератин полипептидийн гинж нь эхлээд утаснуудад зохион байгуулагддаг бөгөөд тэдгээрээс олс эсвэл эрчилсэн кабель шиг бүтэц үүсдэг бөгөөд энэ нь эцэстээ эсийн бүх орон зайг дүүргэдэг. Үүний зэрэгцээ үсний эсүүд хавтгайрч эцэст нь үхэж, эсийн хана нь үс бүрийн эргэн тойронд гуурсан бүрхүүл үүсгэдэг бөгөөд үүнийг кутикул гэж нэрлэдэг. α-кератин дахь полипептидийн гинж нь α-геликс хэлбэртэй бөгөөд нэг нь нөгөөгөөр нь эргэлдэж гурван судалтай кабель болж, дисульфидын хөндлөн холбоо үүсдэг. N-терминалын үлдэгдэл нь нэг талдаа (зэрэгцээ) байрладаг. Кератин нь усан фаз руу чиглэсэн туйлшралгүй хажуугийн радикалууд бүхий амин хүчлүүд давамгайлдаг тул усанд уусдаггүй. At пермболж байна дараах процессууд: эхлээд дисульфидын гүүрийг тиолоор багасгаж устгаж, дараа нь үсийг хүссэн хэлбэрт оруулсны дараа халааж хатааж, харин агаар мандлын хүчилтөрөгчөөр исэлдэж, үсний хэлбэрийг хадгалдаг шинэ дисульфидын гүүр үүсдэг. үс засалт.

2. β-кератин. Үүнд торго, аалзны тор фиброин орно. Эдгээр нь найрлага дахь глицин, аланин, серин давамгайлсан антипараллель β-атираат давхаргууд юм.

3. Коллаген. Өндөр амьтдын хамгийн түгээмэл уураг ба холбогч эдийн гол фибрилляр уураг. Коллаген нь фибробласт ба хондроцитуудад нийлэгждэг - холбогч эдийн тусгай эсүүд, дараа нь түүнийг гадагшлуулдаг. Коллаген утас нь арьс, шөрмөс, мөгөөрс, ясанд байдаг. Тэд сунадаггүй, ган утсыг давж гардаг, коллаген фибрилүүд нь хөндлөн судалтай байдаг. Усанд буцалгах үед утаслаг, уусдаггүй, шингэдэггүй коллаген нь ковалент холбоогуудын заримыг нь гидролиз болгон желатин болгон хувиргадаг. Коллаген нь 35% глицин, 11% аланин, 21% пролин, 4-гидроксипролин (зөвхөн коллаген, эластинд байдаг амин хүчил) агуулдаг. Энэхүү найрлага нь желатины хүнсний уураг болох харьцангуй бага тэжээллэг чанарыг тодорхойлдог. Коллагены фибрилүүд нь тропоколлаген гэж нэрлэгддэг давтагдах полипептидийн дэд хэсгүүдээс бүрддэг. Эдгээр дэд хэсгүүд нь фибрилийн дагуу толгойноос сүүл хүртэл зэрэгцээ багц хэлбэрээр байрладаг. Толгойн шилжилт нь хөндлөн зураасыг өгдөг. Шаардлагатай бол энэ бүтцийн хоосон зай нь ясны эрдэсжилтэд чухал үүрэг гүйцэтгэдэг гидроксиапатит Ca 5 (OH) (PO 4) 3 талстыг хуримтлуулах газар болж чаддаг.

Тропоколлагены дэд нэгжүүд нь α- ба β-кератинуудаас ялгаатай гурван судалтай олс болгон нягт мушгисан гурван полипептидийн гинжээс бүрдэнэ. Зарим коллагены хувьд бүх гурван гинж нь ижил амин хүчлийн дараалалтай байдаг бол заримд нь зөвхөн хоёр гинж нь адилхан, гурав дахь нь тэдгээрээс ялгаатай байдаг. Тропоколлаген полипептидийн гинжин хэлхээ нь зүүн гар талын мушгиа үүсгэдэг бөгөөд пролин ба гидроксипролины нөлөөгөөр гинжин гулзайлтын улмаас эргэлт тутамд ердөө гурван амин хүчлийн үлдэгдэл байдаг. Гурван гинж нь устөрөгчийн холбооноос гадна зэргэлдээ гинжин хэлхээнд байрлах хоёр лизин үлдэгдлийн хооронд үүссэн ковалент төрлийн бондоор холбогддог.

Нас ахих тусам тропоколлагены дэд хэсгүүд болон тэдгээрийн хооронд илүү олон хөндлөн холбоосууд үүсч, коллагены фибрилүүдийг илүү хатуу, хэврэг болгодог бөгөөд энэ нь мөгөөрс, шөрмөсний механик шинж чанарыг өөрчилж, ясыг илүү хэврэг болгож, ил тод байдлыг бууруулдаг. нүдний эвэрлэг.

4. Эластин. Шөрмөсний шар уян эд, том артерийн хананд холбогч эдийн уян хатан давхаргад агуулагддаг. Эластин фибрилүүдийн үндсэн дэд хэсэг нь тропоеластин юм. Эластин нь глицин, аланинаар баялаг бөгөөд их хэмжээний лизин, бага пролин агуулдаг. Эластины мушгиа хэсгүүд нь сунах үед сунадаг боловч ачааллыг арилгах үед анхны урт руугаа буцдаг. Дөрвөн өөр гинжин хэлхээний лизин үлдэгдэл нь хоорондоо ковалент холбоо үүсгэж, эластиныг бүх чиглэлд урвуу сунах боломжийг олгодог.

Бөмбөрцөг уургууд нь олон төрлийн функцийг гүйцэтгэх чадвартай, полипептидийн гинж нь авсаархан бөмбөрцөг хэлбэртэй байдаг уураг юм.

Бөмбөрцөг уургийн гуравдагч бүтцийг миоглобины жишээн дээр хамгийн тохиромжтой гэж үздэг. Миоглобин нь булчингийн эсэд агуулагддаг харьцангуй жижиг хүчилтөрөгч холбогч уураг юм. Энэ нь хүчилтөрөгчийг хуримтлуулж, митохондри руу шилжүүлэхэд тусалдаг. Миоглобины молекул нь нэг полипептидийн гинж ба нэг гемогрупп (гем) - төмрөөр протопорфирины цогцолбор агуулдаг. Миоглобины үндсэн шинж чанарууд:

а) миоглобины молекул нь маш нягт тул түүний дотор зөвхөн 4 усны молекул багтах боломжтой;

б) хоёроос бусад бүх туйлт амин хүчлийн үлдэгдэл нь молекулын гаднах гадаргуу дээр байрладаг бөгөөд тэдгээр нь бүгд усжуулсан төлөвт байдаг;

в) ихэнх гидрофобик амин хүчлийн үлдэгдэл нь миоглобины молекул дотор байрладаг тул устай харьцахаас хамгаалагдсан байдаг;

г) миоглобины молекул дахь дөрвөн пролины үлдэгдэл тус бүр нь полипептидийн гинжин хэлхээний гулзайлтын хэсэгт байрладаг бол серин, треонин, аспарагины үлдэгдэл гулзайлтын бусад хэсэгт байрладаг, учир нь ийм амин хүчлүүд нь α-геликс үүсэхээс сэргийлдэг. тэд бие биетэйгээ хамт байдаг;

д) хавтгай гемогрупп нь молекулын гадаргуугийн ойролцоох хөндийд (халаасанд) байрладаг, төмрийн атом нь гемийн хавтгайд перпендикуляр чиглэсэн хоёр зохицуулалтын холбоо байдаг бөгөөд тэдгээрийн нэг нь гистидиний үлдэгдэл 93-тай холбогддог, нөгөө нь холбох үүрэгтэй. хүчилтөрөгчийн молекул.

Гуравдагч бүтцээс эхлээд уураг нь биологийн үүргээ гүйцэтгэх чадвартай болдог. Уургийн үйл ажиллагаа нь уургийн гадаргуу дээр гуравдагч бүтэц үүсэхэд лиганд гэж нэрлэгддэг бусад молекулуудыг өөртөө нэгтгэх боломжтой сайтууд үүсдэг. Уургийн лигандтай харилцан үйлчлэлийн өндөр өвөрмөц байдал нь идэвхтэй төвийн бүтцийг лигандын бүтэцтэй нөхөх замаар хангадаг. Нэмэлт гэдэг нь харилцан үйлчилж буй гадаргуугийн орон зайн болон химийн харилцан хамаарал юм. Ихэнх уургийн хувьд гуравдагч бүтэц нь нугалах хамгийн дээд түвшин юм.

Дөрөвдөгчийн уургийн бүтэц- хоёр ба түүнээс дээш полипептидийн гинжээс бүрдэх уургийн шинж чанар нь зөвхөн ковалент бус холбоо, гол төлөв электростатик ба устөрөгчөөр холбогддог. Ихэнх тохиолдолд уураг нь хоёр эсвэл дөрвөн дэд нэгж, дөрвөөс дээш дэд нэгж нь ихэвчлэн зохицуулалтын уураг агуулдаг.

Дөрөвдөгч бүтэцтэй уургийг ихэвчлэн олигомер гэж нэрлэдэг. Гомомер ба гетеромер уургийг ялгах. Гомерийн уургууд нь бүх дэд хэсгүүд нь ижил бүтэцтэй уураг байдаг, жишээлбэл каталазын фермент нь яг ижил дөрвөн дэд нэгжээс бүрддэг. Гетеромер уураг нь өөр өөр дэд нэгжтэй байдаг, жишээлбэл, РНХ полимеразын фермент нь өөр өөр функцийг гүйцэтгэдэг өөр өөр бүтэцтэй таван дэд нэгжээс бүрддэг.

Нэг дэд нэгжийн тодорхой лигандтай харилцан үйлчлэлцэх нь бүх олигомер уургийн конформацийн өөрчлөлтийг үүсгэдэг бөгөөд бусад дэд хэсгүүдийн лигандуудын хамаарлыг өөрчилдөг; энэ шинж чанар нь олигомер уургийн аллостерийн зохицуулалтын чадварыг үндэслэдэг.

Гемоглобины жишээн дээр уургийн дөрөвдөгч бүтцийг авч үзэж болно. Энэ нь дөрвөн полипептидийн гинж, дөрвөн гемийн протезийн бүлгийг агуулдаг бөгөөд төмрийн атомууд нь төмрийн Fe 2+ хэлбэртэй байдаг. Молекулын уургийн хэсэг - глобин нь хоёр α-гинж ба хоёр β-гинжээс бүрдэх бөгөөд 70% хүртэл α-геликс агуулдаг. Дөрвөн гинж бүр нь гуравдагч бүтэцтэй бөгөөд нэг гемогрупп нь гинж бүртэй холбоотой байдаг. Янз бүрийн гинжний гемүүд нь харьцангуй хол зайд байрладаг бөгөөд өөр өөр налуу өнцөгтэй байдаг. Хоёр α-гинж ба хоёр β-гинжний хооронд цөөн тооны шууд холбоо үүсдэг бол α- ба β-гинжний хооронд гидрофобик радикалуудаас үүссэн α 1 β 1 ба α 2 β 2 төрлийн олон тооны контактууд үүсдэг. α 1 β 1 ба α 2 β 2 хооронд суваг үлдэнэ.

Миоглобиноос ялгаатай нь гемоглобин нь хүчилтөрөгчтэй харьцангуй бага хамааралтай байдаг бөгөөд энэ нь эд эсэд байгаа хүчилтөрөгчийн хэсэгчилсэн даралт багатай үед тэдгээрт холбогдсон хүчилтөрөгчийн ихээхэн хэсгийг өгөх боломжийг олгодог. Хүчилтөрөгч нь уушигны цулцангийн онцлог шинж чанартай рН өндөр, бага CO 2 концентрацитай гемоглобины төмрөөр амархан холбогддог; Гемоглобиноос хүчилтөрөгч ялгарах нь рН-ийн бага утга, эд эсэд агуулагдах CO 2-ын өндөр концентрацитай байдаг.

Хүчилтөрөгчөөс гадна гемоглобин нь устөрөгчийн ионыг зөөвөрлөж, гинжин хэлхээнд гистидиний үлдэгдэлтэй холбогддог. Мөн гемоглобин нь нүүрстөрөгчийн давхар ислийг агуулдаг бөгөөд энэ нь дөрвөн полипептидийн гинжин хэлхээний төгсгөлийн амин бүлэгт наалддаг бөгөөд үүний үр дүнд карбаминогемоглобин үүсдэг.

Эритроцитод 2,3-дифосфоглицерат (DFG) бодис хангалттай өндөр концентрацид агуулагддаг бөгөөд өндөрт өгсөх, гипоксийн үед түүний агууламж нэмэгдэж, эд эс дэх гемоглобиноос хүчилтөрөгч ялгарахад тусалдаг. DFG нь α 1 β 1 ба α 2 β 2 хоорондох сувагт байрладаг бөгөөд эерэг халдвартай β-гинжний бүлгүүдтэй харьцдаг. Хүчилтөрөгчийг гемоглобинтой холбох үед DPG нь хөндийгөөс шилждэг. Зарим шувуудын эритроцитууд нь DPG агуулдаггүй, харин инозитол гексафосфат агуулдаг бөгөөд энэ нь гемоглобины хүчилтөрөгчтэй ойртох чадварыг улам бууруулдаг.

2,3-дифосфоглицерат (DPG)

HbA - насанд хүрэгчдийн хэвийн гемоглобин, HbF - ургийн гемоглобин нь O 2, HbS - хадуур эсийн цус багадалт дахь гемоглобины хувьд илүү их хамааралтай байдаг. Хадуур эсийн цус багадалт нь гемоглобины генетикийн гажигтай холбоотой удамшлын ноцтой өвчин юм. Өвчтэй хүмүүсийн цусанд ер бусын олон тооны нимгэн хадуур хэлбэртэй улаан цусны эсүүд байдаг бөгөөд энэ нь нэгдүгээрт амархан урагддаг, хоёрдугаарт цусны хялгасан судсыг бөглөрдөг. Молекулын түвшинд гемоглобин S нь гемоглобин А-аас β-гинжин хэлхээний 6-р байрлал дахь нэг амин хүчлийн үлдэгдэлд ялгаатай байдаг ба энд глютамины хүчлийн үлдэгдэл оронд валин байрладаг. Тиймээс гемоглобин S нь хоёр сөрөг цэнэг багатай, валин үүсэх нь молекулын гадаргуу дээр "наалдамхай" гидрофобик контакт үүсэхэд хүргэдэг бөгөөд үүний үр дүнд хүчилтөрөгчгүйжүүлэх явцад дезоксигемоглобины S молекулууд хоорондоо наалдаж, уусдаггүй хэвийн бус урт утас үүсгэдэг. агрегатууд нь эритроцитуудын деформацид хүргэдэг.

Анхдагч бүтэц нь хоёрдогч, гуравдагч, дөрөвдөгч (хэрэв байгаа бол) аль алиныг нь тодорхойлдог тул анхдагч бүтэцээс дээгүүр уургийн бүтцийн зохион байгуулалт үүсэхэд бие даасан генетикийн хяналт байдаг гэж үзэх шалтгаан байхгүй. Уургийн уугуул конформаци нь өгөгдсөн нөхцөлд термодинамикийн хувьд хамгийн тогтвортой бүтэц юм.

Амин хүчил, уураг, пептидЭдгээр нь доор тайлбарласан нэгдлүүдийн жишээ юм. Биологийн идэвхит олон молекулууд нь бие биетэйгээ болон бие биенийхээ функциональ бүлгүүдтэй харилцан үйлчлэлцэж чаддаг химийн ялгаатай функциональ бүлгүүдийг агуулдаг.

Амин хүчлүүд.

Амин хүчлүүд- карбоксил бүлэг агуулсан органик хоёр функциональ нэгдлүүд - UNSDба амин бүлэг - НХ 2 .

хуваалцах α болон β - амин хүчлүүд:

Ихэнхдээ байгальд олддог α - хүчил. Уургууд нь 19 амин хүчил, нэг имино хүчлээс бүрдэнэ. C 5 H 9ҮГҮЙ 2 ):

Хамгийн энгийн нь амин хүчил- глицин. Үлдсэн амин хүчлүүдийг дараах үндсэн бүлгүүдэд хувааж болно.

1) глициний гомологууд - аланин, валин, лейцин, изолейцин.

Амин хүчлийг авах.

Амин хүчлүүдийн химийн шинж чанар.

Амин хүчлүүд- эдгээр нь амфотерийн нэгдлүүд, tk. Тэдний найрлагад хоёр эсрэг функциональ бүлгийг агуулдаг - амин бүлэг ба гидроксил бүлэг. Тиймээс тэдгээр нь хүчил ба шүлттэй урвалд ордог.

Хүчил-суурь хувиргалтыг дараах байдлаар илэрхийлж болно.

Төрөл бүрийн амин хүчлүүдийн дотроос зөвхөн 20 нь эсийн доторх уургийн нийлэгжилтэнд оролцдог. протеиноген амин хүчлүүд). Мөн хүний ​​биед уураггүй 40 орчим амин хүчлүүд илэрсэн байна. Бүх протеиноген амин хүчлүүд байдаг α- амин хүчлүүд ба тэдгээрийн жишээгээр харуулах боломжтой нэмэлт арга замуудангилал.

Хажуугийн радикал бүтцийн дагуу

Хуваарилах

• алифатик(аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин),
• үнэрт(фенилаланин, тирозин, триптофан),
• хүхэр агуулсан(цистеин, метионин),
• агуулсан OH бүлэг(серин, треонин, дахин тирозин),
• нэмэлт агуулсан COOH бүлэг(аспартик ба глютамины хүчил),
• нэмэлт NH 2 бүлэг(лизин, аргинин, гистидин, мөн глутамин, аспарагин).

Ихэвчлэн амин хүчлүүдийн нэрийг 3 үсгээр товчилдог. Молекул биологийн мэргэжилтнүүд мөн амин хүчил тус бүрийн хувьд нэг үсгийн тэмдэг ашигладаг.

Протеиноген амин хүчлүүдийн бүтэц

Хажуугийн радикалын туйлшралын дагуу

Орших туйлшралгүйамин хүчил (үнэрт, алифатик) ба туйл(цэнэггүй, сөрөг ба эерэг цэнэгтэй).

Хүчил шүлтийн шинж чанарын дагуу

Тэдгээрийг хүчил-суурь шинж чанараар нь ангилдаг. төвийг сахисан(олонхи), исгэлэн(аспартик ба глютамины хүчил) ба гол(лизин, аргинин, гистидин) амин хүчлүүд.

Зайлшгүй байдлаар

Биеийн хэрэгцээний дагуу бие махбодид нийлэгдээгүй бодисыг тусгаарлаж, хоол хүнсээр хангах ёстой. орлуулшгүйамин хүчил (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). руу солих боломжтойнүүрстөрөгчийн араг яс нь бодисын солилцооны урвалд үүсдэг ийм амин хүчлүүд багтдаг бөгөөд зохих амин хүчлийг бий болгосноор ямар нэгэн байдлаар амин бүлгийг олж авах боломжтой байдаг. Хоёр амин хүчил байдаг нөхцөлөөр орлуулшгүй (аргинин, гистидин), i.e. Тэдний синтез нь хангалтгүй хэмжээгээр, ялангуяа хүүхдүүдэд тохиолддог.