V kislem okolju α-aminokisline delujejo kot baze (glede na amino skupino), v alkalnem pa kot kisline (glede na karboksilno skupino). V nekaterih aminokislinah je lahko tudi radikal (R) ioniziran, v zvezi s čimer lahko vse aminokisline razdelimo na nabite in nenabite (pri fiziološki vrednosti pH 6,0 - 8,0) (glej tabelo 4). Kot primer prvega lahko navedemo asparaginsko kislino in lizin:

Če so aminokislinski radikali nevtralni, ne vplivajo na disociacijo α-karboksilne ali α-amino skupine, vrednosti pK (negativni logaritem, ki označuje pH vrednost, pri kateri so te skupine napol disociirane) pa ostanejo relativno konstantne. .

Vrednosti pK za α-karboksi (pK 1) in α-amino skupino (pK 2) se močno razlikujejo. Pri pH< pK 1 почти все молекулы аминокислоты протежированы и заряжены положительно. Напротив, при рН >pK 2 so skoraj vse molekule aminokislin negativno nabite, saj je α-karboksilna skupina v disociiranem stanju.

Zato imajo aminokisline glede na pH medija skupni nič pozitivnega ali negativnega naboja. Vrednost pH, pri kateri je skupni naboj molekule enak nič in se v električnem polju ne premika ne na katodo ne na anodo, se imenuje izoelektrična točka in je označena s pI.

Za nevtralne α-aminokisline se vrednost pI najde kot aritmetična sredina med dvema vrednostima pK:

Ko je pH raztopine nižji od pI, se aminokisline protonirajo in se pozitivno nabite v električnem polju premaknejo na katodo. Obratno sliko opazimo pri pH > pI.

Za aminokisline, ki vsebujejo nabite (kisle ali bazične) radikale, je izoelektrična točka odvisna od kislosti ali bazičnosti teh radikalov in njihovega pK (pK 3). Vrednost pI zanje najdemo z naslednjimi formulami:

za kisle aminokisline:

za osnovne aminokisline:

V celicah in medcelični tekočini človeškega in živalskega telesa je pH medija blizu nevtralnega, zato imajo bazične aminokisline (lizin, arginin) pozitiven naboj (kationi), kisle aminokisline (asparaginska, glutaminska) negativni naboj (anioni), ostali pa obstajajo v obliki bipolarnega zwitteriona.

Stereokemija aminokislin

Pomembna značilnost beljakovinskih α-aminokislin je njihova optična aktivnost. Z izjemo glicina so vsi zgrajeni asimetrično, zato lahko, raztopljeni v vodi ali klorovodikovi kislini, zasukajo ravnino polarizacije svetlobe. Aminokisline obstajajo kot prostorski izomeri, ki pripadajo seriji D ali L. L- ali D-konfiguracija je določena z vrsto strukture spojine glede na asimetrični ogljikov atom (ogljikov atom, vezan na štiri različne atome ali skupine atomov). V formulah je asimetrični ogljikov atom označen z zvezdico. Slika 3 prikazuje projekcijske modele L- in D-konfiguracij aminokislin, ki so tako rekoč zrcalna slika ena druge. Vseh 18 optično aktivnih beljakovinskih aminokislin spada v L-serijo. Vendar pa so bile D-aminokisline najdene v celicah številnih mikroorganizmov in v antibiotikih, ki jih proizvajajo nekateri od njih.

riž. 3. Konfiguracija L- in D- aminokislin

Struktura beljakovin

Na podlagi rezultatov preučevanja produktov hidrolize beljakovin, ki jih je predstavil A.Ya. Ideje Danilevskega o vlogi peptidnih vezi -CO-NH- pri gradnji beljakovinske molekule je nemški znanstvenik E. Fischer v začetku 20. stoletja predlagal peptidno teorijo strukture beljakovin. Po tej teoriji so proteini linearni polimeri α-aminokislin, povezanih s peptidno vezjo - polipeptidi:

V vsakem peptidu ima en končni aminokislinski ostanek prosto α-amino skupino (N-konec), drugi pa prosto α-karboksilno skupino (C-konec). Struktura peptidov je običajno prikazana z N-terminalno aminokislino. V tem primeru so aminokislinski ostanki označeni s simboli. Na primer: Ala-Tyr-Leu-Ser-Tyr- - Cys. Ta vnos označuje peptid, v katerem je N-terminalna α-aminokislina ­ lyatsya alanin in C-terminal - cistein. Pri branju takega zapisa se končnice imen vseh kislin, razen zadnjih, spremenijo v - "il": alanil-tirozil-levcil-seril-tirozil--cistein. Dolžina peptidne verige v peptidih in beljakovinah, ki jih najdemo v telesu, se giblje od dveh do sto in tisoč aminokislinskih ostankov.

Za določitev aminokislinske sestave so proteini (peptidi) podvrženi hidrolizi:

V nevtralnem okolju ta reakcija poteka zelo počasi, vendar se v prisotnosti kislin ali alkalij pospeši. Hidrolizo beljakovin običajno izvajamo v zaprti ampuli v 6M raztopini klorovodikove kisline pri 105°C; pod takimi pogoji pride do popolnega razpada v približno enem dnevu. V nekaterih primerih se beljakovina hidrolizira v blažjih pogojih (pri temperaturi 37-40 °C) pod delovanjem bioloških encimskih katalizatorjev več ur.

Nato se aminokisline hidrolizata ločijo s kromatografijo na ionsko izmenjevalnih smolah (sulfopolistirenski kationski izmenjevalec), pri čemer se ločeno izolira frakcija vsake aminokisline. Za izpiranje aminokislin iz kolone za ionsko izmenjavo se uporabljajo pufri z naraščajočim pH. Aspartat, ki ima kislo stransko verigo, se najprej odstrani; arginin z glavno stransko verigo se izpere zadnji. Zaporedje odstranjevanja aminokislin iz kolone je določeno s profilom izpiranja standardnih aminokislin. Frakcionirane aminokisline se določijo glede na barvo, ki nastane pri segrevanju z ninhidrinom:

Pri tej reakciji se brezbarvni ninhidrin pretvori; na modro-vijolični produkt, katerega intenzivnost barve (pri 570 nm) je sorazmerna količini aminokisline (samo prolin daje rumeno barvo). Z merjenjem intenzivnosti obarvanja je mogoče izračunati koncentracijo vsake aminokisline v hidrolizatu in število ostankov vsakega od njih v preučevanem proteinu.

Trenutno se taka analiza izvaja s pomočjo avtomatskih naprav - analizatorjev aminokislin (glej sliko diagram naprave spodaj). Naprava poda rezultat analize v obliki grafa koncentracij posameznih aminokislin. Ta metoda je našla široko uporabo pri preučevanju sestave hranil, klinični praksi; z njegovo pomočjo lahko v 2-3 urah dobite popolno sliko o kvalitativni sestavi aminokislin v izdelkih in bioloških tekočinah.

Aminokisline imenujemo organske karboksilne kisline, v katerih je vsaj eden od vodikovih atomov ogljikovodične verige nadomeščen z amino skupino. Glede na položaj skupine -NH 2 ločimo α, β, γ itd. L-aminokisline. Do danes je bilo v različnih predmetih živega sveta najdenih do 200 različnih aminokislin. Človeško telo vsebuje okoli 60 različnih aminokislin in njihovih derivatov, vendar niso vse del beljakovin.

Aminokisline so razdeljene v dve skupini:

1. proteinogen (del beljakovin)

   Med njimi so glavne (samo 20 jih je) in redke. Redke beljakovinske aminokisline (na primer hidroksiprolin, hidroksilizin, aminocitronska kislina itd.) so pravzaprav derivati ​​istih 20 aminokislin.

   Preostale aminokisline ne sodelujejo pri gradnji beljakovin; so v celici bodisi v prosti obliki (kot presnovni produkti) bodisi so del drugih nebeljakovinskih spojin. Na primer, aminokislini ornitin in citrulin sta intermediata pri tvorbi proteinogene aminokisline arginin in sta vključena v cikel sinteze sečnine; γ-amino-maslena kislina je tudi v prosti obliki in ima vlogo posrednika pri prenosu živčnih impulzov; β-alanin je del vitamina - pantotenske kisline.

2. neproteinogen (ne sodeluje pri tvorbi beljakovin)

   Neproteinogene aminokisline so za razliko od proteinogenih bolj raznolike, predvsem tiste, ki jih najdemo v glivah in višjih rastlinah. Proteinogene aminokisline sodelujejo pri gradnji številnih različnih beljakovin, ne glede na vrsto organizma, neproteinogene aminokisline pa so lahko celo strupene za organizem druge vrste, torej se obnašajo kot običajne tuje snovi. Na primer, kanavanin, dienkolna kislina in β-ciano-alanin, izolirani iz rastlin, so strupeni za ljudi.

Zgradba in klasifikacija proteinogenih aminokislin

Radikal R v najpreprostejšem primeru predstavlja atom vodika (glicin) in ima lahko kompleksno strukturo. Zato se α-aminokisline med seboj razlikujejo predvsem po strukturi stranskega radikala in posledično po fizikalno-kemijskih lastnostih, ki so lastne tem radikalom. Obstajajo tri klasifikacije aminokislin:

Navedena fiziološka klasifikacija aminokislin v nasprotju s prvima dvema klasifikacijama ni univerzalna in do neke mere pogojna, saj velja samo za organizme te vrste. Vendar pa je absolutna nepogrešljivost osmih aminokislin univerzalna za vse vrste organizmov (tabela 2 prikazuje podatke za nekatere predstavnike vretenčarjev in žuželk [pokaži] ).

Za podgane in miši je že devet esencialnih aminokislin (osmim znanim je dodan histidin). Normalna rast in razvoj piščanca je mogoča le v prisotnosti enajstih esencialnih aminokislin (dodane so histidin, arginin, tirozin), to pomeni, da so pol-esencialne aminokisline za človeka absolutno nepogrešljive za piščanca. Za komarje je glicin absolutno nujen, tirozin pa je, nasprotno, neesencialna aminokislina.

To pomeni, da so pri različnih vrstah organizmov možna znatna odstopanja v potrebi po posameznih aminokislinah, kar je odvisno od značilnosti njihove presnove.

Sestava esencialnih aminokislin, ki se je razvila za vsako vrsto organizma, oziroma tako imenovana avksotrofija organizma v odnosu do aminokislin, najverjetneje odraža njegovo željo po minimalnih stroških energije za sintezo aminokislin. Dejansko je bolj donosno prejeti končni izdelek kot ga izdelati sami. Zato organizmi, ki zaužijejo esencialne aminokisline, porabijo približno 20 % manj energije kot tisti, ki sintetizirajo vse aminokisline. Po drugi strani pa se v evoluciji ni ohranila nobena življenjska oblika, ki bi bila popolnoma odvisna od oskrbe z vsemi aminokislinami od zunaj. Težko bi se prilagodili spremembam v zunanjem okolju, saj so aminokisline material za sintezo takšne snovi, kot je beljakovina, brez katere je življenje nemogoče.

Fizikalno-kemijske lastnosti aminokislin

Kislinsko-bazične lastnosti aminokislin . Po svojih kemičnih lastnostih so aminokisline amfoterni elektroliti, torej združujejo lastnosti tako kislin kot baz.

Kislinske skupine aminokislin: karboksilna (-COOH -> -COO - + H +), protonirana α-amino skupina (-NH + 3 -> -NH 2 + H +).

Glavne skupine aminokislin: disociirana karboksilna (-COO - + H + -> -COOH) in α-amino skupina (-NH 2 + H + -> NH + 3).

Za vsako aminokislino obstajata vsaj dve kislinski disociacijski konstanti pKa - ena za skupino -COOH in druga za α-amino skupino.

V vodni raztopini je možen obstoj treh oblik aminokislin (slika 1.)

Dokazano je, da so v vodnih raztopinah aminokisline v obliki dipola; ali zwitterion.

Vpliv pH medija na ionizacijo aminokislin . Spreminjanje pH medija iz kislega v alkalno vpliva na naboj raztopljenih aminokislin. V kislem okolju (pH<7) все аминокислоты несут положительный заряд (существуют в виде катиона), так как избыток протонов в среде подавляет диссоциацию карбоксильной группы:

V kislem okolju se aminokisline v električnem polju premikajo proti katodi.

V alkalnem okolju (pH> 7), kjer je presežek OH - ionov, so aminokisline v obliki negativno nabitih ionov (anionov), saj skupina NH + 3 disociira:

V tem primeru se aminokisline v električnem polju premikajo proti anodi.

Zato imajo aminokisline, odvisno od pH medija, skupni nič, pozitiven ali negativen naboj.

Stanje, v katerem je naboj aminokisline enak nič, se imenuje izoelektrično. Vrednost pH, pri kateri pride do takega stanja in se aminokislina v električnem polju ne premakne niti na anodo niti na katodo, imenujemo izoelektrična točka in jo označujemo pH I. Izoelektrična točka zelo natančno odraža kislinsko-bazične lastnosti različnih skupin v aminokislinah in je ena od pomembnih konstant, ki označujejo aminokislino.

Izoelektrična točka nepolarnih (hidrofobnih) aminokislin se približa nevtralni pH vrednosti (od 5,5 za fenilalanin do 6,3 za prolin), za kisle ima nizke vrednosti (3,2 za glutaminsko kislino, 2,8 za asparaginsko kislino). Izoelektrična točka za cistein in cistin je 5,0, kar kaže na šibke kislinske lastnosti teh aminokislin. Glavne aminokisline - histidin in predvsem lizin in arginin - imajo izoelektrično točko bistveno višjo od 7.

V celicah in medcelični tekočini človeškega in živalskega telesa je pH medija blizu nevtralnega, zato osnovne aminokisline (lizin, arginin) nosijo celoten pozitiven naboj (kationi), kisle aminokisline (asparaginska in glutaminska) imajo negativen naboj (anione), ostali pa obstajajo v obliki dipola. Kisle in bazične aminokisline so bolj hidrirane kot vse druge aminokisline.

Stereoizomerija aminokislin

Vse proteinogene aminokisline, razen glicina, imajo vsaj en asimetrični ogljikov atom (C*) in so optično aktivne, večina jih je levičarjev. Obstajajo kot prostorski izomeri ali stereoizomeri. Glede na razporeditev substituentov okoli asimetričnega ogljikovega atoma se stereoizomere razvrščamo v L- ali D-serijo.

L- in D-izomeri so med seboj povezani kot predmet in njegova zrcalna slika, zato jih imenujemo tudi zrcalni izomeri ali enantiomeri. Aminokislini treonin in izolevcin imata vsaka dva asimetrična ogljikova atoma, tako da imata vsak po štiri stereoizomere. Na primer, treonin ima poleg L- in D-treonina še dva, ki ju imenujemo diastereomeri ali aloformi: L-alotreonin in D-alotreonin.

Vse aminokisline, ki sestavljajo beljakovine, spadajo v L-serijo. Veljalo je, da se D-aminokisline v naravi ne pojavljajo. Vendar pa so polipeptide našli v obliki polimerov D-glutaminske kisline v kapsulah bakterij, ki nosijo spore (antraks, krompirjev in seneni bacil); D-glutaminska kislina in D-alanin sta del mukopeptidov celične stene nekaterih bakterij. D-aminokisline najdemo tudi v antibiotikih, ki jih proizvajajo mikroorganizmi (glej tabelo 3).

Morda so bile D-aminokisline bolj primerne za zaščitne funkcije organizmov (to je namen kapsule bakterij in antibiotikov), L-aminokisline pa telo potrebuje za izgradnjo beljakovin.

Porazdelitev posameznih aminokislin v različnih beljakovinah

Do danes je bila dešifrirana aminokislinska sestava številnih beljakovin mikrobnega, rastlinskega in živalskega izvora. Najpogosteje najdemo v beljakovinah alanin, glicin, levcin, serija. Vendar ima vsak protein svojo aminokislinsko sestavo. Na primer, protamini (preproste beljakovine, ki jih najdemo v ribjem mleku) vsebujejo do 85 % arginina, manjkajo pa ciklične, kisle in žveplove aminokisline, treonin in lizin. Fibroin - naravni protein svile, vsebuje do 50% glicina; Kolagen, beljakovina tetive, vsebuje redke aminokisline (hidroksilizin, hidroksiprolin), ki jih v drugih beljakovinah ni.

Aminokislinska sestava beljakovin ni določena z razpoložljivostjo ali nepogrešljivostjo določene aminokisline, temveč z namenom beljakovin, njegovim delovanjem. Zaporedje aminokislin v beljakovini je določeno z genetsko kodo.

Aminokisline se imenujejo karboksilne kisline, ki vsebujejo amino skupino in karboksilno skupino. Naravne aminokisline so 2-aminokarboksilne kisline ali α-aminokisline, čeprav obstajajo aminokisline, kot so β-alanin, tavrin, γ-aminobutirna kislina. Splošna formula za α-amino kislino izgleda takole:

α-aminokisline pri 2-ogljičnem atomu imajo štiri različne substituente, to pomeni, da imajo vse α-aminokisline, razen glicina, asimetrični (kiralni) ogljikov atom in obstajajo v obliki dveh enantiomerov - L- in D-amino kisline. Naravne aminokisline spadajo v L-serijo. D-aminokisline najdemo v bakterijah in peptidnih antibiotikih.

Vse aminokisline v vodnih raztopinah lahko obstajajo kot bipolarni ioni, njihov skupni naboj pa je odvisen od pH medija. Vrednost pH, pri kateri je skupni naboj enak nič, se imenuje izoelektrična točka. Na izoelektrični točki je aminokislina zwitterion, to pomeni, da je njena aminska skupina protonirana, karboksilna skupina pa je disociirana. V nevtralnem pH območju je večina aminokislin zwitterionov:

Aminokisline ne absorbirajo svetlobe v vidnem območju spektra, aromatične aminokisline absorbirajo svetlobo v UV območju spektra: triptofan in tirozin pri 280 nm, fenilalanin pri 260 nm.

Za aminokisline so značilne nekatere kemijske reakcije, ki so velikega pomena za laboratorijsko prakso: obarvan ninhidrinski test za α-amino skupino, reakcije, značilne za sulfhidrilne, fenolne in druge skupine aminokislinskih radikalov, acetilacija in tvorba Schiffovih baz z amino skupine, esterifikacija s karboksilnimi skupinami.

Biološka vloga aminokislin:

1) so strukturni elementi peptidov in beljakovin, tako imenovanih proteinogenih aminokislin. Sestava beljakovin vključuje 20 aminokislin, ki so kodirane z genetsko kodo in so vključene v proteine ​​med prevajanjem, nekatere od njih so lahko fosforilirane, acilirane ali hidroksilirane;

2) so lahko strukturni elementi drugih naravnih spojin - koencimov, žolčnih kislin, antibiotikov;

3) so signalne molekule. Nekatere aminokisline so nevrotransmiterji ali prekurzorji nevrotransmiterjev, hormonov in histohormonov;

4) so ​​esencialni presnovki, na primer nekatere aminokisline so predhodniki rastlinskih alkaloidov ali služijo kot darovalci dušika ali so vitalne sestavine prehrane.

Razvrstitev proteinogenih aminokislin temelji na strukturi in polarnosti stranskih verig:

1. Alifatske aminokisline:

glicin, gly, G, Gly

alanin ala, A, Ala

Valin, gred, V, Val*

levcin lei, L, Leu*

izolevcin, ile, jaz, Ile*

Te aminokisline ne vsebujejo heteroatomov ali cikličnih skupin v stranski verigi in so označene z izrazito nizko polarnostjo.

cistein, cis, C, Cys

metionin met, M, Met*

3. Aromatske aminokisline:

fenilalanin sušilnik za lase, F, Phe*

tirozin strelišče, Y, Tyr

triptofan, trije, W, Trp*

histidin, gis, H, Njegov

Aromatske aminokisline vsebujejo mezomerne resonančno stabilizirane cikle. V tej skupini ima le aminokislina fenilalanin nizko polarnost, za tirozin in triptofan je značilna opazna polarnost, histidin pa celo za visoko polarnost. Histidin lahko uvrstimo tudi med bazične aminokisline.

4. Nevtralne aminokisline:

miren, ser, S, Ser

treonin tre, T, Thr*

asparagin, asn, N, Asn

glutamin, gln, Q, Gln

Nevtralne aminokisline vsebujejo hidroksilne ali karboksamidne skupine. Čeprav so amidne skupine neionske, so molekule asparagina in glutamina zelo polarne.

5. Kisle aminokisline:

asparaginska kislina (aspartat), asp, D, Asp

Glutaminska kislina (glutamat), globoko, E Glu

Karboksilne skupine stranskih verig kislih aminokislin so popolnoma ionizirane v celotnem območju fizioloških vrednosti pH.

6. Osnovne aminokisline:

lizin, l od, K, Lys*

arginin arg, R, Arg

Stranske verige bazičnih aminokislin so popolnoma protonirane v nevtralnem pH območju. Zelo bazična in zelo polarna aminokislina je arginin, ki vsebuje gvanidinski del.

7. Iminokislina:

prolin, približno, P, Pro

Stranska veriga prolina je sestavljena iz petčlenskega obroča, vključno z α-ogljikovim atomom in α-amino skupino. Zato prolin, strogo gledano, ni aminokislina, ampak iminokislina. Atom dušika v obroču je šibka baza in ne protonira pri fizioloških vrednostih pH. Zaradi ciklične strukture prolin povzroča upogibe v polipeptidni verigi, kar je zelo pomembno za strukturo kolagena.

Nekatere od naštetih aminokislin se v človeškem telesu ne morejo sintetizirati in jih moramo oskrbeti s hrano. Te esencialne aminokisline so označene z zvezdicami.

Kot že omenjeno, so proteinogene aminokisline predhodniki nekaterih dragocenih biološko aktivnih molekul.

Dva biogena amina β-alanin in cisteamin sta del koencima A (koencimi so derivati ​​vodotopnih vitaminov, ki tvorijo aktivno središče kompleksnih encimov). β-Alanin nastane z dekarboksilacijo asparaginske kisline, cisteamin pa z dekarboksilacijo cisteina:

β-alanin cisteamin

Ostanek glutaminske kisline je del drugega koencima - tetrahidrofolne kisline, derivata vitamina B c.

Druge biološko dragocene molekule so konjugati žolčnih kislin z aminokislino glicinom. Ti konjugati so močnejše kisline kot bazične kisline, nastajajo v jetrih in so prisotne v žolču kot soli.

Glikoholna kislina

Proteinogene aminokisline so predhodniki nekaterih antibiotikov - biološko aktivnih snovi, ki jih sintetizirajo mikroorganizmi in zavirajo razmnoževanje bakterij, virusov in celic. Najbolj znani med njimi so penicilini in cefalosporini, ki sodijo v skupino β-laktamskih antibiotikov in jih proizvajajo plesni iz rodu Penicilij. Zanje je značilna prisotnost reaktivnega β-laktamskega obroča v strukturi, s pomočjo katerega zavirajo sintezo celičnih sten gram-negativnih mikroorganizmov.

Splošna formula penicilinov

Iz aminokislin z dekarboksilacijo pridobivajo biogeni amini – nevrotransmiterji, hormoni in histohormoni.

Aminokislini glicin in glutamat sta sami nevrotransmiterji v centralnem živčnem sistemu.

dopamin (nevrotransmiter) norepinefrin (nevrotransmiter)

adrenalin (hormon) histamin (mediator in histohormon)

serotonin (nevrotransmiter in histohormon) GABA (nevrotransmiter)

tiroksin (hormon)

Derivat aminokisline triptofan je najbolj znan naravno prisoten avksin, indolocetna kislina. Auksini so regulatorji rasti rastlin, spodbujajo diferenciacijo rastočih tkiv, rast kambija, korenin, pospešujejo rast plodov in odpadanje starih listov, njihovi antagonisti so abscizinska kislina.

Indolocetna kislina

Derivati ​​aminokislin so tudi alkaloidi - naravne spojine, ki vsebujejo dušik, glavne narave, ki nastanejo v rastlinah. Te spojine so izjemno aktivne fiziološke spojine, ki se pogosto uporabljajo v medicini. Primeri alkaloidov so derivat fenilalanina papaverin, izokinolinski alkaloid hipnotičnega maka (antispazmodik) in derivat triptofana fizostigmin, indol alkaloid iz fižola Calabar (zdravilo proti holinesterazi):

papaverin fizostigmin

Aminokisline so izjemno priljubljeni predmeti biotehnologije. Obstaja veliko možnosti za kemično sintezo aminokislin, vendar so rezultat racemati aminokislin. Ker so za živilsko industrijo in medicino primerni le L-izomeri aminokislin, je treba racemne zmesi ločiti na enantiomere, kar predstavlja resen problem. Zato je bolj priljubljen biotehnološki pristop: encimska sinteza z uporabo imobiliziranih encimov in mikrobiološka sinteza z uporabo celih mikrobnih celic. V obeh zadnjih primerih dobimo čiste L-izomere.

Aminokisline se uporabljajo kot aditivi za živila in sestavine krme. Glutaminska kislina izboljša okus mesa, valin in levcin izboljšata okus pekovskih izdelkov, glicin in cistein se uporabljata kot antioksidanta pri konzerviranju. D-triptofan se lahko uporablja kot nadomestek za sladkor, saj je večkrat slajši. Lizin se dodaja krmi za domače živali, saj večina rastlinskih beljakovin vsebuje majhno količino esencialne aminokisline lizina.

Aminokisline se pogosto uporabljajo v medicinski praksi. To so aminokisline, kot so metionin, histidin, glutaminska in asparaginska kislina, glicin, cistein, valin.

V zadnjem desetletju so izdelki za nego kože in las dodali aminokisline.

Kemično modificirane aminokisline se v industriji pogosto uporabljajo kot površinsko aktivne snovi pri sintezi polimerov, pri proizvodnji detergentov, emulgatorjev in dodatkov za gorivo.

PROTEINI

Beljakovine so makromolekularne snovi, sestavljene iz aminokislin, povezanih s peptidnimi vezmi.

Prav beljakovine so produkt genetskih informacij, ki se prenašajo iz generacije v generacijo in izvajajo vse življenjske procese v celici.

Funkcije beljakovin:

1. Katalitična funkcija. Najštevilčnejša skupina beljakovin so encimi – beljakovine s katalitično aktivnostjo, ki pospešujejo kemične reakcije. Primeri encimov so pepsin, alkoholna dehidrogenaza, glutamin sintetaza.

2. Funkcija oblikovanja strukture. Strukturni proteini so odgovorni za ohranjanje oblike in stabilnosti celic in tkiv, med njimi so keratini, kolagen, fibroin.

3. Transportna funkcija. Transportne beljakovine prenašajo molekule ali ione iz enega organa v drugega ali čez membrane znotraj celice, kot so hemoglobin, serumski albumin, ionski kanali.

4. Zaščitna funkcija. Beljakovine sistema homeostaze ščitijo telo pred patogeni, tujimi informacijami, izgubo krvi - imunoglobulini, fibrinogen, trombin.

5. Regulativna funkcija. Beljakovine opravljajo funkcije signalnih snovi - nekateri hormoni, histohormoni in nevrotransmiterji, so receptorji za signalne snovi katere koli strukture, zagotavljajo nadaljnji prenos signala v biokemičnih signalnih verigah celice. Primeri so rastni hormon somatotropin, hormon inzulin, H- in M-holinergični receptorji.

6. Funkcija motorja. S pomočjo beljakovin se izvajajo procesi krčenja in drugih bioloških gibanj. Primeri so tubulin, aktin, miozin.

7. Rezervna funkcija. Rastline vsebujejo skladiščne beljakovine, ki so dragocena hranila; pri živalih mišične beljakovine služijo kot rezervna hranila, ki se mobilizirajo v nujnih primerih.

Za beljakovine je značilna prisotnost več ravni strukturne organizacije.

primarna struktura Beljakovina je zaporedje aminokislinskih ostankov v polipeptidni verigi. Peptidna vez je karboksamidna vez med α-karboksilno skupino ene aminokisline in α-amino skupino druge aminokisline.

Alanilfenilalanilcisteilprolin

Peptidna vez ima več značilnosti:

a) je resonančno stabiliziran in se zato nahaja praktično v isti ravnini - je ravninski; vrtenje okoli C-N vezi zahteva veliko energije in je težko;

b) vez -CO-NH- ima poseben značaj, manjša je kot običajno, vendar več kot dvojna, torej obstaja keto-enolni tavtomerizem:

c) substituenti glede na peptidno vez so v trans- položaj;

d) peptidna hrbtenica je obdana s stranskimi verigami različne narave, ki sodelujejo z okoliškimi molekulami topila, proste karboksilne in amino skupine se ionizirajo, tvorijo kationska in anionska središča proteinske molekule. Glede na njihovo razmerje dobi beljakovinska molekula celoten pozitiven ali negativen naboj, zanjo pa je značilna tudi ena ali druga pH vrednost medija, ko je dosežena izoelektrična točka proteina. Radikali tvorijo solne, etrske, disulfidne mostove znotraj beljakovinske molekule in določajo tudi obseg reakcij, ki so lastne beljakovinam.

Trenutno je bilo dogovorjeno, da se polimeri, sestavljeni iz 100 ali več aminokislinskih ostankov, obravnavajo kot proteini, polimeri, sestavljeni iz 50-100 aminokislinskih ostankov kot polipeptidi, in polimeri, sestavljeni iz manj kot 50 aminokislinskih ostankov, kot peptidi z nizko molekulsko maso.

Nekateri peptidi z nizko molekulsko maso imajo neodvisno biološko vlogo. Primeri nekaterih od teh peptidov:

Glutation, γ-glu-cis-gly, je eden najbolj razširjenih znotrajceličnih peptidov, ki sodelujejo pri redoks procesih v celicah in transportu aminokislin skozi biološke membrane.

Karnozin - β-ala-gis - peptid, ki ga vsebujejo mišice živali, odstranjuje produkte peroksidacije lipidov, pospešuje razgradnjo ogljikovih hidratov v mišicah in sodeluje pri presnovi energije v mišicah v obliki fosfata.

Vasopresin je hormon zadnje hipofize, ki sodeluje pri uravnavanju presnove vode v telesu:

Faloidin je strupen polipeptid muharje, ki v zanemarljivih koncentracijah povzroči smrt telesa zaradi sproščanja encimov in kalijevih ionov iz celic:

Gramicidin je antibiotik, ki deluje na številne gram-pozitivne bakterije, spreminja prepustnost bioloških membran za spojine z nizko molekulsko maso in povzroča celično smrt:

Srečal-enkefalin - thyr-gli-gli-fen-met - peptid, ki se sintetizira v nevronih in lajša bolečino.

Sekundarna struktura beljakovin je prostorska struktura, ki nastane kot posledica interakcij med funkcionalnimi skupinami peptidne hrbtenice.

Peptidna veriga vsebuje veliko CO in NH skupin peptidnih vezi, od katerih je vsaka potencialno sposobna sodelovati pri tvorbi vodikovih vezi. Obstajata dve glavni vrsti struktur, ki to omogočata: α-vijačnica, pri kateri se veriga zvija kot telefonski kabel, in β-nagubana struktura, pri kateri so podolgovate odseke ene ali več verig zložene drug ob drugem. Obe strukturi sta zelo stabilni.

Za α-vijačnico je značilno izjemno gosto pakiranje zvite polipeptidne verige, vsak zavoj desne vijačnice ima 3,6 aminokislinskih ostankov, katerih radikali so vedno usmerjeni navzven in rahlo nazaj, torej na začetek polipeptidne verige.

Glavne značilnosti α-vijačnice:

1) α-vijačnica je stabilizirana z vodikovimi vezmi med atomom vodika pri dušiku peptidne skupine in karbonilnim kisikom ostanka, štiri položaje stran od danega vzdolž verige;

2) vse peptidne skupine sodelujejo pri tvorbi vodikove vezi, kar zagotavlja maksimalno stabilnost α-vijačnice;

3) vsi atomi dušika in kisika peptidnih skupin so vključeni v tvorbo vodikovih vezi, kar znatno zmanjša hidrofilnost α-vijačnih regij in poveča njihovo hidrofobnost;

4) α-vijačnica nastane spontano in je najbolj stabilna konformacija polipeptidne verige, ki ustreza minimumu proste energije;

5) v polipeptidni verigi L-aminokislin je desna vijačnica, ki jo običajno najdemo v beljakovinah, veliko bolj stabilna kot leva.

Možnost tvorbe α-vijačnice je posledica primarne strukture proteina. Nekatere aminokisline preprečujejo zvijanje peptidne hrbtenice. Na primer, sosednji karboksilni skupini glutamata in aspartata se medsebojno odbijata, kar preprečuje nastanek vodikovih vezi v α-vijačnici. Iz istega razloga je zvijanje verige težko na mestih pozitivno nabitih ostankov lizina in arginina, ki se nahajajo blizu drug drugega. Vendar ima prolin največjo vlogo pri zlomu α-vijačnice. Prvič, v prolinu je atom dušika del togega obroča, ki preprečuje vrtenje okoli N-C vezi, in drugič, prolin ne tvori vodikove vezi zaradi odsotnosti vodika pri atomu dušika.

β-zlaganje je večplastna struktura, ki jo tvorijo vodikove vezi med linearno razporejenimi peptidnimi fragmenti. Obe verigi sta lahko neodvisni ali pripadata isti polipeptidni molekuli. Če so verige usmerjene v isto smer, se takšna β-struktura imenuje vzporedna. V primeru nasprotne smeri verig, to je, ko N-konec ene verige sovpada s C-koncem druge verige, se β-struktura imenuje antiparalelna. Energetsko je bolj zaželeno antiparalelno β-zlaganje s skoraj linearnimi vodikovimi mostovi.

vzporedno β-zlaganje antiparalelno β-zlaganje

Za razliko od α-vijačnice, ki je nasičena z vodikovimi vezmi, je vsak del β-zgibne verige odprt za nastanek dodatnih vodikovih vezi. Stranski radikali aminokislin so usmerjeni skoraj pravokotno na listno ravnino, izmenično gor in dol.

Na tistih območjih, kjer se peptidna veriga precej strmo upogne, je pogosto β-zanka. To je kratek fragment, v katerem so 4 aminokislinski ostanki upognjeni za 180 o in stabilizirani z enim vodikovim mostom med prvim in četrtim ostankom. Veliki aminokislinski radikali motijo ​​tvorbo β-zanke, zato najpogosteje vključuje najmanjšo aminokislino, glicin.

Suprasekundarna struktura beljakovin je nek poseben vrstni red menjave sekundarnih struktur. Pod domeno razumemo ločen del proteinske molekule, ki ima določeno stopnjo strukturne in funkcionalne avtonomije. Zdaj domene veljajo za temeljne elemente strukture beljakovinskih molekul, razmerje in narava postavitve α-vijačnic in β-plasti pa zagotavljata več za razumevanje evolucije beljakovinskih molekul in filogenetskih odnosov kot primerjava primarnih struktur. Glavna naloga evolucije je gradnja novih beljakovin. Obstaja neskončno majhna možnost, da po naključju sintetiziramo takšno aminokislinsko zaporedje, ki bi izpolnjevalo pogoje pakiranja in zagotavljalo izpolnjevanje funkcionalnih nalog. Zato pogosto obstajajo beljakovine z različnimi funkcijami, a podobne strukture do te mere, da se zdi, da so imele skupnega prednika ali pa so se razvile drug iz drugega. Zdi se, da evolucija, ki se sooča s potrebo po reševanju določenega problema, raje ne načrtuje beljakovin za to najprej, ampak za to prilagodi že uveljavljene strukture in jih prilagodi novim namenom.

Nekaj ​​primerov pogosto ponavljajočih se nadsekundarnih struktur:

1) αα' - beljakovine, ki vsebujejo samo α-vijačnice (mioglobin, hemoglobin);

2) ββ' - beljakovine, ki vsebujejo samo β-strukture (imunoglobulini, superoksid dismutaza);

3) βαβ’ – struktura β-sodčka, vsaka β-plast se nahaja znotraj soda in je povezana z α-vijačnico, ki se nahaja na površini molekule (trioza fosfoizomeraza, laktat dehidrogenaza);

4) "cinkov prst" - proteinski fragment, sestavljen iz 20 aminokislinskih ostankov, atom cinka je povezan z dvema cisteinoma in dvema histidinskima ostankoma, kar povzroči nastanek "prsta" približno 12 aminokislinskih ostankov, se lahko veže do regulativnih regij molekule DNK;

5) "levcinska zadrga" - medsebojno delujoči proteini imajo α-vijačno regijo, ki vsebuje vsaj 4 ostanke levcina, nahajajo se 6 aminokislin drug od drugega, torej se nahajajo na površini vsakega drugega zavoja in lahko tvorijo hidrofobne veže z ostanki levcina drugo beljakovino. S pomočjo levcinskih zadrge lahko na primer molekule močno bazičnih histonskih proteinov združimo v komplekse in tako premagamo pozitiven naboj.

Terciarna struktura beljakovin- to je prostorska razporeditev beljakovinske molekule, stabilizirana z vezmi med stranskimi radikali aminokislin.

Vrste vezi, ki stabilizirajo terciarno strukturo beljakovin:

elektrostatični vodikov hidrofobni disulfid

interakcija komunikacija interakcija komunikacija

Glede na zgubanost terciarne strukture lahko beljakovine razvrstimo v dve glavni vrsti - fibrilarne in globularne.

Fibrilarni proteini so v vodi netopne dolge nitaste molekule, katerih polipeptidne verige so raztegnjene vzdolž ene osi. To so predvsem strukturne in kontraktilne beljakovine. Nekaj ​​primerov najpogostejših fibrilarnih beljakovin je:

1. α-keratini. Sintetizirajo epidermalne celice. Zavzemajo skoraj vso suho težo las, volne, perja, rogov, nohtov, krempljev, igel, lusk, kopit in želvjega oklepa ter pomemben del teže zunanje plasti kože. To je cela družina beljakovin, podobni so po aminokislinski sestavi, vsebujejo veliko cisteinskih ostankov in imajo enako prostorsko razporeditev polipeptidnih verig. V lasnih celicah se keratinske polipeptidne verige najprej organizirajo v vlakna, iz katerih nato nastanejo strukture kot vrv ali zvit kabel, ki sčasoma zapolni celoten prostor celice. Hkrati se lasne celice sploščijo in končno odmrejo, celične stene pa tvorijo cevasto ovojnico okoli vsakega lasu, imenovano kožica. V α-keratinu so polipeptidne verige v obliki α-vijačnice, zavite ena okoli druge v trižilni kabel s tvorbo navzkrižnih disulfidnih vezi. N-terminalni ostanki se nahajajo na isti strani (vzporedno). Keratini so v vodi netopni zaradi prevlade aminokislin z nepolarnimi stranskimi radikali v njihovi sestavi, ki so obrnjeni proti vodni fazi. Med permom se pojavijo naslednji procesi: najprej se disulfidni mostovi uničijo z redukcijo s tioli, nato pa, ko lasje dobijo potrebno obliko, se posušijo s segrevanjem, medtem ko zaradi oksidacije s kisikom zraka nastanejo novi disulfidni mostovi. ki ohranjajo obliko pričeske.

2. β-keratini. Ti vključujejo fibroin svile in pajčevine. So antiparalelne β-zgubane plasti s prevlado glicina, alanina in serina v sestavi.

3. Kolagen. Najpogostejša beljakovina pri višjih živalih in glavna fibrilarna beljakovina vezivnega tkiva. Kolagen se sintetizira v fibroblastih in hondrocitih – specializiranih celicah vezivnega tkiva, iz katerih se nato iztisne. Kolagenska vlakna najdemo v koži, kitah, hrustancu in kosteh. Ne raztegnejo se, po trdnosti presegajo jekleno žico, za kolagenska vlakna je značilna prečna proga. Ko se kuha v vodi, se vlaknasti, netopen in neprebavljiv kolagen s hidrolizo nekaterih kovalentnih vezi pretvori v želatino. Kolagen vsebuje 35 % glicina, 11 % alanina, 21 % prolina in 4-hidroksiprolin (aminokislina, ki jo najdemo le v kolagenu in elastinu). Ta sestava določa relativno nizko hranilno vrednost želatine kot živilske beljakovine. Kolagenske fibrile so sestavljene iz ponavljajočih se polipeptidnih podenot, imenovanih tropokolagen. Te podenote so razporejene vzdolž fibrile v obliki vzporednih snopov na način od glave do repa. Premik glav daje značilno prečno progastost. Praznine v tej strukturi lahko po potrebi služijo kot mesto za odlaganje kristalov hidroksiapatita Ca 5 (OH) (PO 4) 3 , ki igra pomembno vlogo pri mineralizaciji kosti.

Podenote tropokolagena so sestavljene iz treh polipeptidnih verig, ki so tesno zvite v triverižno vrv, ki se razlikuje od α- in β-keratinov. Pri nekaterih kolagenih imajo vse tri verige enako zaporedje aminokislin, pri drugih pa sta samo dve verigi enaki, tretja pa se od njih razlikuje. Polipeptidna veriga tropokolagena tvori levo vijačnico s samo tremi aminokislinskimi ostanki na obrat zaradi upogibov verige, ki jih povzročata prolin in hidroksiprolin. Tri verige so med seboj povezane, poleg vodikovih vezi, s kovalentno vezjo, ki nastane med dvema lizinskima ostankoma, ki se nahajata v sosednjih verigah:

Ko se staramo, se v in med podenotami tropokolagena tvori vedno več navzkrižnih povezav, zaradi česar so kolagenska vlakna bolj toga in krhka, kar spremeni mehanske lastnosti hrustanca in kit, naredi kosti bolj krhke in zmanjša prosojnost. roženice očesa.

4. Elastin. Vsebuje se v rumenem elastičnem tkivu ligamentov in elastični plasti vezivnega tkiva v stenah velikih arterij. Glavna podenota elastinskih vlaken je tropoelastin. Elastin je bogat z glicinom in alaninom, vsebuje veliko lizina in malo prolina. Vijačni deli elastina se raztegnejo, ko se raztegnejo, vendar se vrnejo na prvotno dolžino, ko se obremenitev odstrani. Ostanki lizina štirih različnih verig tvorijo med seboj kovalentne vezi in omogočajo, da se elastin reverzibilno raztegne v vse smeri.

Globularni proteini so beljakovine, katerih polipeptidna veriga je zložena v kompaktno globulo, ki lahko opravlja najrazličnejše funkcije.

Terciarno strukturo globularnih beljakovin najprimerneje obravnavamo na primeru mioglobina. Mioglobin je relativno majhen protein, ki veže kisik, ki ga najdemo v mišičnih celicah. Shranjuje vezan kisik in spodbuja njegov prenos v mitohondrije. Molekula mioglobina vsebuje eno polipeptidno verigo in eno hemoskupino (hem) - kompleks protoporfirina z železom. Glavne lastnosti mioglobina:

a) molekula mioglobina je tako kompaktna, da se vanjo lahko prilegajo le 4 molekule vode;

b) vsi polarni aminokislinski ostanki, razen dveh, se nahajajo na zunanji površini molekule in vsi so v hidratiziranem stanju;

c) večina hidrofobnih aminokislinskih ostankov se nahaja znotraj molekule mioglobina in je tako zaščitena pred stikom z vodo;

d) vsak od štirih ostankov prolina v molekuli mioglobina se nahaja na preponu polipeptidne verige, serinski, treoninski in asparaginski ostanki se nahajajo na drugih mestih upogiba, saj takšne aminokisline preprečujejo nastanek α-vijačnice, če so drug z drugim;

e) ravna hemoskupina leži v votlini (žepu) blizu površine molekule, atom železa ima dve koordinacijski vezi, usmerjeni pravokotno na ravnino hema, ena od njih je povezana s histidinskim ostankom 93, druga pa služi za vezavo molekulo kisika.

Od terciarne strukture postane protein sposoben opravljati svoje biološke funkcije. Delovanje beljakovin temelji na dejstvu, da ko se terciarna struktura položi na površino beljakovine, nastanejo mesta, ki lahko nase pritrdijo druge molekule, imenovane ligandi. Visoka specifičnost interakcije proteina z ligandom je zagotovljena s komplementarnostjo strukture aktivnega centra s strukturo liganda. Komplementarnost je prostorska in kemična korespondenca medsebojno delujočih površin. Za večino beljakovin je terciarna struktura najvišja stopnja zlaganja.

Kvartarna struktura beljakovin- značilnost beljakovin, sestavljenih iz dveh ali več polipeptidnih verig, med seboj povezanih izključno z nekovalentnimi vezmi, predvsem elektrostatičnimi in vodikovimi. Najpogosteje beljakovine vsebujejo dve ali štiri podenote, več kot štiri podenote običajno vsebujejo regulatorne beljakovine.

Beljakovine s kvartarno strukturo pogosto imenujemo oligomerne. Razlikovati med homomernimi in heteromernimi proteini. Homerovi proteini so beljakovine, v katerih imajo vse podenote enako strukturo, na primer encim katalaza je sestavljen iz štirih popolnoma enakih podenot. Heteromerni proteini imajo različne podenote, na primer encim RNA polimeraza je sestavljen iz petih podenot različne strukture, ki opravljajo različne funkcije.

Interakcija ene podenote s specifičnim ligandom povzroči konformacijske spremembe v celotnem oligomernem proteinu in spremeni afiniteto drugih podenot za ligande; ta lastnost je osnova sposobnosti oligomernih beljakovin za alosterično regulacijo.

Kvaternarno strukturo proteina lahko obravnavamo na primeru hemoglobina. Vsebuje štiri polipeptidne verige in štiri prostetične skupine hema, v katerih so atomi železa v obliki železa Fe 2+. Beljakovinski del molekule – globin – je sestavljen iz dveh α-verig in dveh β-verig, ki vsebujeta do 70 % α-vijačnic. Vsaka od štirih verig ima značilno terciarno strukturo in z vsako verigo je povezana ena hemoskupina. Heme različnih verig so relativno daleč narazen in imajo različne kote naklona. Med dvema α-verigama in dvema β-verigama nastane malo neposrednih stikov, medtem ko se med α- in β-verigama tvorijo številni kontakti tipa α 1 β 1 in α 2 β 2, ki jih tvorijo hidrofobni radikali. Kanal ostane med α 1 β 1 in α 2 β 2.

Za razliko od mioglobina je za hemoglobin značilna bistveno manjša afiniteta do kisika, kar mu omogoča, da pri nizkih parcialnih tlakih kisika, ki obstaja v tkivih, daje pomemben del vezanega kisika. Kisik se lažje veže s hemoglobinskim železom pri višjih pH vrednostih in nizkih koncentracijah CO 2, značilnih za pljučne alveole; sproščanju kisika iz hemoglobina spodbujajo nižje vrednosti pH in visoke koncentracije CO 2 v tkivih.

Poleg kisika nosi hemoglobin vodikove ione, ki se vežejo na ostanke histidina v verigah. Hemoglobin nosi tudi ogljikov dioksid, ki se veže na končno amino skupino vsake od štirih polipeptidnih verig, kar povzroči nastanek karbaminohemoglobina:

V eritrocitih je snov 2,3-difosfoglicerat (DFG) prisotna v dovolj visokih koncentracijah, njena vsebnost se povečuje z vzponom na visoko nadmorsko višino in med hipoksijo, kar olajša sproščanje kisika iz hemoglobina v tkivih. DFG se nahaja v kanalu med α 1 β 1 in α 2 β 2, ki sodeluje s pozitivno okuženimi skupinami β-verig. Ko se kisik veže s hemoglobinom, se DPG izpodrine iz votline. Eritrociti nekaterih ptic ne vsebujejo DPG, temveč inozitol heksafosfat, ki še dodatno zmanjša afiniteto hemoglobina za kisik.

2,3-difosfoglicerat (DPG)

HbA - normalni hemoglobin odraslih, HbF - fetalni hemoglobin, ima večjo afiniteto za O 2, HbS - hemoglobin pri anemiji srpastih celic. Srpastocelična anemija je resna dedna bolezen, povezana z genetsko nenormalnostjo hemoglobina. V krvi bolnih ljudi je nenavadno veliko število tankih srpastih rdečih krvnih celic, ki se, prvič, zlahka raztrgajo, in drugič, zamašijo krvne kapilare. Na molekularni ravni se hemoglobin S od hemoglobina A razlikuje po enem aminokislinskem ostanku na položaju 6 β-verig, kjer se namesto ostanka glutaminske kisline nahaja valin. Tako hemoglobin S vsebuje dva negativna naboja manj, pojav valina vodi do pojava "lepljivega" hidrofobnega stika na površini molekule, posledično se med deoksigenacijo molekule deoksihemoglobina S zlepijo in tvorijo netopne nenormalno dolge nitaste agregatov, kar vodi do deformacije eritrocitov.

Ni razloga za domnevo, da obstaja neodvisen genetski nadzor nad tvorbo ravni strukturne organizacije beljakovin nad primarno, saj primarna struktura določa tako sekundarno, terciarno in kvartarno (če obstaja). Nativna konformacija proteina je termodinamično najbolj stabilna struktura pod danimi pogoji.

Aminokisline, beljakovine in peptidi so primeri spodaj opisanih spojin. Številne biološko aktivne molekule vključujejo več kemično različnih funkcionalnih skupin, ki lahko medsebojno delujejo in medsebojno delujejo.

Amino kisline.

Amino kisline- organske bifunkcionalne spojine, ki vključujejo karboksilno skupino - UNSD in amino skupina - NH 2 .

deliti α in β - amino kisline:

Večinoma najdemo v naravi α - kisline. Beljakovine so sestavljene iz 19 aminokislin in ene iminkisline ( C 5 H 9NE 2 ):

Najpreprostejši aminokislina- glicin. Preostale aminokisline lahko razdelimo v naslednje glavne skupine:

1) homologi glicina - alanin, valin, levcin, izolevcin.

Pridobivanje aminokislin.

Kemijske lastnosti aminokislin.

Amino kisline- to so amfoterne spojine, tk. vsebujejo v svoji sestavi 2 nasprotni funkcionalni skupini - amino skupino in hidroksilno skupino. Zato reagirajo tako s kislinami kot z alkalijami:

Kislinsko-bazično pretvorbo lahko predstavimo kot:

Med različnimi aminokislinami je le 20 vključenih v znotrajcelično sintezo beljakovin ( proteinogene aminokisline). Prav tako je bilo v človeškem telesu najdenih približno 40 neproteinogenih aminokislin. Vse proteinogene aminokisline so α- aminokislin in z njihovim zgledom je mogoče pokazati dodatne načine razvrstitev.

Glede na strukturo stranskega radikala

Dodeli

• alifatske(alanin, valin, levcin, izolevcin, prolin, glicin),
• aromatičen(fenilalanin, tirozin, triptofan),
• ki vsebujejo žveplo(cistein, metionin),
• ki vsebuje OH skupina(serin, treonin, spet tirozin),
• ki vsebuje dodatne COOH skupina(asparaginska in glutaminska kislina),
• dodatno NH 2 skupina(lizin, arginin, histidin, tudi glutamin, asparagin).

Običajno so imena aminokislin skrajšana na 3 črke. Strokovnjaki v molekularni biologiji uporabljajo tudi enočrkovne simbole za vsako aminokislino.

Struktura proteinogenih aminokislin

Glede na polarnost stranskega radikala

Obstajati nepolarni aminokisline (aromatske, alifatske) in polarno(nenabiti, negativno in pozitivno nabiti).

Glede na kislinsko-bazične lastnosti

Razvrščamo jih glede na njihove kislinsko-bazične lastnosti. nevtralen(večina), kislo(asparaginska in glutaminska kislina) in glavni(lizin, arginin, histidin) aminokisline.

Po nepogrešljivosti

Glede na potrebe telesa se izolirajo tisti, ki se v telesu ne sintetizirajo in jih je treba oskrbeti s hrano - nenadomestljiv aminokisline (levcin, izolevcin, valin, fenilalanin, triptofan, treonin, lizin, metionin). TO zamenljiv vključujejo takšne aminokisline, katerih ogljikov skelet nastane v reakcijah presnove in je sposoben nekako pridobiti amino skupino s tvorbo ustrezne aminokisline. Dve aminokislini sta pogojno nenadomestljiv (arginin, histidin), t.j. njihova sinteza se pojavlja v nezadostnih količinah, zlasti pri otrocih.